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Amastatin . hydrochloride (CAS: 100938-10-1)

掲載日情報：2018/09/27 現在Webページ番号：204906

アディポジェン ライフ サイエンシーズ /
Adipogen Life Sciences
[メーカー略称：KOM]

AdipoGen社のAmastatin . hydrochloride (CAS: 100938-10-1)です。
AdipoGen社は高品質な低分子化合物、希少な抗生物質、天然物などを販売しています。生理活性や阻害効果を有する物質も多数取り揃えております。

※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

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Amastatin . hydrochloride
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説明文
緩徐で強固な結合を示す競合アミノペプチダーゼ（AP：aminopeptidase）阻害剤。純度：>98% (HPLC)，化学式：C21H38N4O8 . HCl，M.W.：474.6 . 36.5，形状：solid，溶解性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).，CAS：100938-10-1，M.W：474.6 . 36.5，可溶性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).
CAS No：100938-10-1
別名：[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-5-methyl-hexanoyl]-Val-Val-Asp-OH . HCl
別包装品 別包装品あり
法規制等
保存条件 -20℃,乾燥状態（デシケータ内）で保存 法規備考
掲載カタログ ニュース2020年10月15日号 p.32

製品記事 Antiviral Compounds - Potential Small Molecule Therapeutics Against COVID-19
各種プロテアーゼ阻害物質（Adipogen社）
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CAS No：100938-10-1
別名：[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-5-methyl-hexanoyl]-Val-Val-Asp-OH . HCl
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説明文 緩徐で強固な結合を示す競合アミノペプチダーゼ（AP：aminopeptidase）阻害剤。純度：>98% (HPLC)，化学式：C21H38N4O8 . HCl，M.W.：474.6 . 36.5，形状：solid，溶解性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).，CAS：100938-10-1，M.W：474.6 . 36.5，可溶性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).
CAS No：100938-10-1
別名：[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-5-methyl-hexanoyl]-Val-Val-Asp-OH . HCl
別包装品 別包装品あり
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説明文 緩徐で強固な結合を示す競合アミノペプチダーゼ（AP：aminopeptidase）阻害剤。純度：>98% (HPLC)，化学式：C21H38N4O8 . HCl，M.W.：474.6 . 36.5，形状：solid，溶解性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).，CAS：100938-10-1，M.W：474.6 . 36.5，可溶性：Soluble in DMF, ethanol, DMSO or aqueous solvents (PBS).
CAS No：100938-10-1
別名：[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-5-methyl-hexanoyl]-Val-Val-Asp-OH . HCl
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製品情報

商品コードAG-CP3-7003
品名Amastatin . hydrochloride
分子式C21H38N4O8 . HCl
分子量474.6 . 36.5
CAS100938-10-1
構造式
純度≥98% (HPLC)
形状White to off-white powder.
別名[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-5-methyl-hexanoyl]-Val-Val-Asp-OH . HCl
特長
  • Slow, tight binding and competitive aminopeptidase (AP) inhibitor.
  • Inhibits cytosolic leucine aminopeptidase, microsomal aminopeptidase M and bacterial leucine aminopeptidase, human serum aminopeptidase A (AP-A), aminopeptidase N (AP-N), tyrosine aminopeptidase, but not aminopeptidase B (AP-B).
  • Amastatin is without effect on trypsin, papain, chymotrypsin, elastase, pepsin or thermolysin.
  • Inhibits completely the Suc-Ala-Ala-Pro-Leu-pNA amidolytic enzyme.
  • Slightly inhibits the formation of angiotensin III (Ang III) from Angiotensin II through AP-A, but significantly increases the potency of angiotensin III and [des-Asp1]-angiotensin I.
  • Moderate inhibitor of mitochondrial intermediate peptidase (MIP).
  • Weak inhibitor of simian immunodeficiency virus protease (SIV-PR).
文献
  1. Amastatin, an inhibitor of aminopeptidase A, produced by actinomycetes: T. Aoyagi, et al.; J. Antibiot. 31, 636 (1978)
  2. Inhibition of aminopeptidases by amastatin and bestatin derivatives. Effect of inhibitor structure on slow-binding processes: D.H. Rich, et al.; J. Med. Chem. 27, 417 (1984)
  3. The slow, tight binding of bestatin and amastatin to aminopeptidases: S.H. Wilkes & J.M. Prescott; J. Biol. Chem. 260, 13154 (1985)
  4. Inhibition of aminopeptidases by peptides containing ketomethylene and hydroxyethylene amide bond replacements: S.L. Harbeson & D.H. Rich; J. Med. Chem. 32, 1378 (1989)
  5. Role of aminopeptidase activity in the regulation of the pressor activity of circulating angiotensins: S. Ahmad & P.E. Ward; J. Pharmacol. Exp. Ther. 252, 643 (1990)
  6. Purification and biochemical characterization of recombinant simian immunodeficiency virus protease and comparison to human immunodeficiency virus type 1 protease: S.K. Grant, et al.; Biochemistry 30, 8424 (1991)
  7. Rat liver mitochondrial intermediate peptidase (MIP): purification and initial characterization: F. Kalousek, et al.; EMBO J. 11, 2803 (1992)
  8. Vasopressin and amastatin induce V(1)-receptor-mediated suppression of excitatory transmission in the rat parabrachial nucleus: X. Chen & Q.J. Pittman; J. Neurophysiol. 82, 1689 (1999)
  9. Inhibitors on an elastase-like enzyme activity catalyzing Suc-Ala-Ala-Pro-Leu-pNA amidolysis in human seminal plasma: Y. Matsuda, et al.; Arch. Androl. 44, 1 (2000)
  10. The most potent organophosphorus inhibitors of leucine aminopeptidase. Structure-based design, chemistry, and activity: J. Grembecka, et al.; J. Med. Chem. 46, 2641 (2003)
  11. Glutamine-181 is crucial in the enzymatic activity and substrate specificity of human endoplasmic-reticulum aminopeptidase-1: Y. Goto, et al.; Biochem. J. 416, 109 (2008)
  12. Angiotensin III modulates the nociceptive control mediated by the periaqueductal gray matter: A. Pelegrini-da-Silva, et al.; Neurosci. 164, 1263 (2009)


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お問い合わせ先

（テクニカルサポート 試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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