EGF R/ErbB1 Fc Chimera 組換え体(リコンビナント)タンパク質 | Recombinant Human EGF R/ErbB1 Fc Chimera
掲載日情報：2015/01/26 現在Webページ番号：112494
R&D Systems社製の高品質なEGF R/ErbB1 Fc Chimeraの組換え体タンパク質(Recombinant Human EGF R/ErbB1 Fc Chimera)です。
※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。
[在庫・価格 ：2025年07月16日 15時15分現在]
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EGF Receptor/Fc Chimera, Human, Recombinant, Carrier-free |
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[在庫・価格 ：2025年07月16日 15時15分現在]
EGF Receptor/Fc Chimera, Human, Recombinant, Carrier-free
文献数： 6
- 商品コード：344-ER-050
- メーカー：RSD
- 包装：50μg
- 価格：¥71,000
- 在庫：2個
- 納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
- 法規制等：
| 説明文 | 産生：NS0，純度：>90%, by SDS-PAGE visualized with Silver Staining and quantitative densitometry by CoomassieR Blue Staining.，由来動物：Human，M.W.：95.1 kDa (monomer)，Genbank：1956，エンドトキシンレベル：<1.0 EU per 1 μg of the protein by the LAL method. 別名：avian erythroblastic leukemia viral (v-erb-b) oncogene homolog Genbank No： 1956 Protein Accession No： CAA25240 |
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| 法規制等 | |||
| 保存条件 | -20℃ | 法規備考 | |
| 掲載カタログ |
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| 製品記事 | SEC-MALS分析済みの組換えタンパク質（R&D Systems） |
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バルク注文に関して
※バルク包装品も承ります。お気軽にお問合せ下さい。
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CF(Carrier-Free)とは？
R&D Systems社組換え体タンパク質製品では通常ウシ血清アルブミン(BSA)をキャリアタンパク質として加えています。キャリアタンパク質を加えることで組換え体タンパク質の安定性が高まり、使用期限が長くなります。また、より濃度の低い溶液での保管も可能となります。CF製品はBSAが含まれない製品となります。一般的に細胞培養や、ELISAのスタンダードにはBSA含有製品を推奨しています。CF製品はBSAが影響してしまうアプリケーションに推奨されます。
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Product Details
- Source
- Mouse myeloma cell line, NS0-derived
- Accession
- CAA25240
- Structure
- Disulfide-linked homodimer
- Purity
- >90%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by silver stain.
- Predicted Molecular Mass
- 95.1 kDa (monomer)
- SDS-PAGE
- 125-145 kDa, reducing conditions
- Activity
- Measured by its ability to bind rhEGF in a functional ELISA with an estimated KD <8 nM.
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Additional Information
- Molecule Information
- EGF R/ErbB1
- Aliases
- ErbB; ErbB1; HER-1
- Entrez Gene IDs
- 1956 (Human); 13649 (Mouse)
- Background
- EGF Receptors
- The EGF R subfamily of receptor tyrosine kinases comprises four members: EGF R (also known as HER-1, ErbB1, or ErbB), ErbB2 (Neu, HER-2), ErbB3 (HER-3), and ErbB4 (HER-4). All family members are type I transmembrane glycoproteins with an extracellular ligand binding domain containing two cysteine-rich domains separated by a spacer region and a cytoplasmic domain containing a membrane-proximal tyrosine kinase domain followed by multiple tyrosine autophosphorylation sites. The human EGF R cDNA encodes a 1210 amino acid (aa) precursor with a 24 aa signal peptide, a 621 aa extracellular domain (ECD), a 23 aa transmembrane segment, and a 542 aa cytoplasmic domain. Soluble receptors consisting of the extracellular ligand binding domain are generated by alternate splicing in human and mouse. Within the ECD, human EGF R shares 88% aa sequence identity with mouse and rat EGF R. It shares 43% - 44% aa sequence identity with the ECD of human ErbB2, ErbB3, and ErbB4. EGF R binds a subset of the EGF family ligands, including EGF, amphiregulin, TGF-alpha, betacellulin, epiregulin, HB-EGF, and epigen. Ligand binding induces EGF R homodimerization as well as heterodimerization with ErbB2, resulting in kinase activation, heterodimerization tyrosine phosphorylation and cell signaling. EGF R can also be recruited to form heterodimers with the ligand-activated ErbB3 or ErbB4. EGF R signaling regulates multiple biological functions including cell proliferation, differentiation, motility, and apoptosis. EGF R is overexpressed in a wide variety of tumors and is the target of several anti-cancer drugs.
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Citations
Citations of cell biology reagents in peer reviewed literature can be used as a direct measure of product quality. They can also provide crucial insightinto their use under specialized or unique experimental conditions. Because of the importance published citations have to researchers, R&D Systems personnelmanually curate a database that contains references using R&D Systems products. The data collected includes not only links to publications in PubMed, but alsoprovides information about sample types, species, and experimental conditions.
Design of an optimized scaffold for affibody molecules.
Abrahmsen L, Fant G, Feldwisch J, Galli J, Herne N, Hoiden-Guthenberg I, Jonasson P, Larsson B, Lendel C, Lindqvist E, Rosik D, Sjoberg A, Tolmachev V
J. Mol. Biol. 2010 398:232-47
Species:
Protein Application: Dot blot
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