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GSTは細胞外から取り込まれた異物物質や細胞内代謝物，酸化ストレスで産生する毒性物質などをグルタチオン抱合体に変換して排出させる生理的な抗酸化・解毒因子として機能します（下図左）。また，がんで高発現し，抗がん剤などの医薬品を代謝しやすい形に変換する活性（下図右）も示すため，薬剤排出を促す薬剤耐性原因遺伝子と考えられています。

GSTは第Ⅱ相薬物代謝酵素として抗酸化因子，異物代謝・解毒作用因子，薬剤耐性因子と多機能を有することから，生細胞におけるGST活性の測定技術が求められています。しかし，従来のGST活性の測定は，細胞ライセートを用いたin vitroアッセイによる方法に限られていました。CellFluor™ GSTは，細胞膜透過性を有する低分子化合物であり，GSTの活性により緑色蛍光を生じるGST活性応答性プローブです。in vitroアッセイのみならず生細胞アッセイで使用できることから，蛍光プレートリーダー，蛍光イメージング，フローサイトメトリーなど各種細胞ベース蛍光アッセイ（Cell-based fluorescent assay）に適用でき，生細胞でのGST活性の定量比較や刺激依存的なGST活性のモニタリングが可能です。また，蛍光プレートリーダーを用いることで，生細胞ベースでハイスループットなGST阻害物質探索にも有用です。

Glutathione S-Transferase （GST） ファミリーは，バクテリアから動物，植物まで幅広く保存されている酵素ファミリーで，第Ⅱ相薬物代謝酵素の1つです。第Ⅰ相薬物代謝酵素シトクロムP450により細胞内で産生された求電子代謝物や，細胞外から取り込まれた異物化合物（xenobiotics）をグルタチオン（Glutathione，GSH）に付与し，グルタチオン抱合体（GS抱合体，GS-conjugate）に変換する活性を有しています。グルタチオン抱合体は，多剤耐性関連タンパク質（Multidrug resistance-associated proteins，MRP）トランスポーター群により積極的に細胞外に排出され，毒性を軽減させる機構が存在します。そのため，GSTは細胞毒となりうる代謝物質や異物化合物の排出にかかわる解毒因子として機能すると考えられています。細胞内の主たる抗酸化因子として，酸化ストレスや脂質過酸化反応の抑制にも寄与すると考えられています。

一方，多くの抗がん物質などの医薬品はGSTの基質となりうることから，GSTによりグルタチオン抱合体に変換されて細胞外に排出されるケースが報告されています。また，GSTは薬効を低下させる薬剤耐性効果も示します。特に，がんの悪性化にともない特定のGSTアイソフォーム（GSTP1）の発現量が亢進することが知られ，それによりがん細胞は薬剤耐性を獲得すると考えられています。

このように，GSTは第Ⅱ相薬物代謝酵素として抗酸化因子，異物代謝・解毒作用因子，薬剤耐性因子と多機能を有することから，生細胞におけるGST活性の測定技術が求められています。しかし，従来のGST活性の測定は，細胞ライセートを用いたin vitroアッセイによる方法に限られていました。また，多数あるGSTファミリーのうちGSTP1に特異的な活性測定試薬はありませんでした。CellFluor™ GSTP1は，東京薬科大学　藤川雄太博士らにより開発されたGSTP1特異的応答性活性測定プローブで，細胞膜透過性を示すため，生細胞で使用できます。従来技術では困難であった各種細胞のGSTP1活性の定量化や刺激依存的なGSTP1活性のモニタリングに加え，従来難しかった細胞ベースでの阻害剤探索など様々なアプリケーションに応用可能です。

Glutathione S-Transferase（GST）ファミリーは，バクテリアから動物，植物まで幅広く保存されている酵素ファミリーで，第Ⅱ相薬物代謝酵素の1つです。第Ⅰ相薬物代謝酵素シトクロムP450により細胞内で産生された求電子代謝物や，細胞外から取り込まれた異物化合物（xenobiotics）をグルタチオン（Glutathione，GSH）に付与し，グルタチオン抱合体（GS抱合体，GS-conjugate）に変換する活性を有しています。グルタチオン抱合体は，多剤耐性関連タンパク質（Multidrug resistance-associated proteins，MRP）トランスポーター群により積極的に細胞外に排出され，毒性を軽減させる機構が存在します。そのため，GSTは細胞毒となりうる代謝物質や異物化合物の排出にかかわる解毒因子として機能すると考えられています。細胞内の主たる抗酸化因子として，酸化ストレスや脂質過酸化反応の抑制にも寄与すると考えられています。

一方，多くの抗がん物質等もGSTによってグルタチオン抱合体に変換後に細胞外に排出されることから，GSTは第Ⅱ相代謝酵素の主たる因子である一方で，薬効を弱めることで薬剤耐性効果も示します。特にがんの悪性化に伴い特定のGSTアイソフォーム（GSTP1）の発現量の亢進が知られ，それによりがん細胞は強い薬剤耐性を獲得すると考えられています。

GST活性の抑制により抗がん物質の細胞内滞留性の向上が期待できますが，これまでGSTに対する十分な阻害活性を有する物質は知られていませんでした。従来のGSTの阻害物質は，GSHに対する競合性阻害物質が主に用いられてきました。これらは，in vitroでは優れた阻害活性を示しても，細胞内ではGSH濃度は数 mMオーダーと非常に高濃度であるために競合が起こりにくく，十分な阻害効果が得られないという問題がありました。

CNBSFは，benzensulfonyl fluoride（BSF）基を利用し「細胞内で不可逆的な阻害物質を作り出す」をコンセプトに開発された新規GST阻害物質です。CNBSFは細胞膜透過性を有し，細胞内に取り込まれた後にGSTの異物認識部位であるH-siteに結合します。GSHはGSTのG-siteに結合し，次にGSTタンパク質内部でCNBSFはGSHに付加されてGSH抱合体（GS-5NBSF）に変換されます。GS-5NBSFは，その後直ちにGSTのTyr108（ヒトGSTP1の場合）と不可逆的に反応します。この反応により，GS-BSFはGSTから解離できずにH-siteとG-siteはともに塞がれた状態になるため，GSTは不活性となります。従来の競合型阻害物質に対してGSTを不可逆的に不活性化するこから，長期間に渡り阻害効果が得られます。