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脱ユビキチン化酵素アッセイ用の蛍光基質 DUB (Deubiquitinating Enzyme) Substrate

掲載日情報:2020/06/12 現在Webページ番号:65267

ユビキチンのC末端を蛍光色素修飾した基質で、脱ユビキチン化酵素活性を高感度に検出できます。3種類の蛍光標識体(AMC, TAMRA, Rhodamine 110)があります。

その他の酵素群や、ユビキチン化・脱ユビキチン化アッセイに最適なキットについては、こちらをご覧下さい。
本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

ユビキチンカスケードについて

ユビキチン活性化酵素(E1)反応

ユビキチン(上図の小さな赤丸)はユビキチン活性化酵素(E1)→ユビキチン結合酵素(E2)→ユビキチン転移酵素(E3)を経て、標的タンパク質(黄色の楕円形)に結合します。この結果、タンパク質はモノユビキチン/ポリユビキチン化し、下流のシグナル伝達系やプロテアソームへと移行します。一方、タンパク質からユビキチンを切り離す酵素群(Deubiquitinating Enzymes、DUBs)が存在し、ポリユビキチン化タンパク質からのユビキチンの回収や修飾、ポリユビキチン鎖のエディティングを行います。

参考文献

  • Komander D. et al., Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 10 (8), 550~563 (2009).
  • Pandian A. et al., Stem Cells, DOI: 10.1002/stem.2446 (2016).

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3種類の蛍光標識ユビキチン

商品名商品コード純度Ex / Em (nm)分子量修飾部位文献
Ubiquitin-AMC60-0116-050>98%380 / 4608.72 kDaC末端A
Ubiquitin-Lys-TAMRA (5-TAMRA-Lys(Ub)-Gly-OH)60-0118-050>98%540 / 5909.16 kDaB
Ubiquitin-Rhodamine 11060-0117-050>85%485 / 5358.93 kDaC

文献

ADang L.C., et al., Biochemistry, 37, 1868~1879 (1998).
Hassiepen U., et al., Anal. Biochem., 371, 201~207 (2007).
BHassiepen U., et al., Anal. Biochem., 371, 201~207 (2007).
Tirat A., et al., Anal. Biochem., 343, 244~255 (2005).
CHassiepen U., et al., Anal. Biochem., 371, 201~207 (2007).

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3種類の蛍光標識ユビキチンの価格

■蛍光標識DUB基質

[在庫・価格 :2025年04月25日 20時55分現在]

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(テクニカルサポート 試薬担当)

reagent@funakoshi.co.jp

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