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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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HOME> 試薬> 細胞培養> 細胞培養一般試薬> 細胞／組織培養用基材> ラミニン由来レセプター特異的結合ペプチド

ラミニン由来レセプター特異的結合ペプチド

掲載日情報：2020/06/12 現在Webページ番号：64727

コラジェンファーマ社が提供するラミニン由来のレセプター特異的結合ペプチドは、ラミニンの生理活性配列を有する合成ペプチドです。各々のレセプターに特異的に結合することができるため、レセプター特異的な細胞接着基質として用いることができ、レセプターとその下流シグナルに着目した細胞の挙動を解析することが可能です。

※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

各ペプチドを用いた細胞接着実験

細胞培養用96ウェルプラスティックプレートに各ペプチドをコートしたのち、非特異的な結合を抑えるためBSAによりプレートをブロッキングした。ヒト真皮繊維芽細胞（HDF細胞）を5000 細胞／ウェルで播種し、2時間後に4%パラホルムアルデヒドで固定、クリスタルバイオレットで細胞を染色した。レセプターごとに細胞の形態が違うことが分かる。

ラミニンとは
特長
参考文献
使用例
操作法概略
価格

ラミニンとは

ラミニン（laminin)は基底膜（Basement membrane)の基本的なコンポーネントのひとつで、α, β, γの3つのサブユニットからなるタンパク質です（図1参照）。ラミニンは優れた細胞接着基質で、各サブユニットから細胞膜上のレセプターであるintegrinやsyndecan等と相互作用する生理活性配列が同定されています。ラミニンは細胞接着能の高さからin vitro の培養細胞の接着基質として頻繁に用いられますが、細胞接着の際には様々な細胞膜上のラミニンレセプターが同時に反応することから、細胞表面の特定のラミニンレセプターの機能解析を行うことは難しいと考えられています（図2参照）。

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特長

商品コード	ペプチド名（配列）	レセプター	純度	報告されている特長	参考文献
KP004	AG73 （RKRLQVQLSIRT） mouse laminin α1 chain 2719-2730	Syndecan	≧95％	強い細胞接着活性神経突起伸長活性肝臓へのがん細胞転移促進細胞分化促進活性血管内皮細胞管腔形成促進活性創傷治癒活性	1～3
KP005	A208 （AASIKVAVSADR） mouse laminin α1 chain 2097-2108	IKVAV レセプター		強い細胞接着活性神経突起伸長活性肝臓へのがん細胞転移促進細胞分化促進活性血管内皮細胞管腔形成促進活性創傷治癒活性	4～6
KP006	C16 （KAFDITYVRLKF） mouse laminin γ1 chain 135-150	Integrin αvβ1, α5β3		強い細胞接着活性神経突起伸長活性がん細胞転移浸潤促進活性 MMP誘導活性血管新生促進活性	7～9
KP007	A3G756 （KNSFMALYLSKGRLVFALG） mouse laminin α3 chain 1411-1429	Syndecan		強い細胞接着活性神経突起伸長活性創傷治癒活性上皮細胞に対し強い接着・遊走活性	10～12

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参考文献

Nomizu, et al., J Biol. Chem., 270, 20583～20590 (1995).
Hoffman, et al., J Biol. Chem., 273, 28633～28641 (1998).
Mochizuki, et al., Arch. Biochem. Biophys., 459, 249～255 (2007).
Nomizu, et al., J Biol. Chem., 273, 32491～32499 (1998).
Kasai, et al., Biopolymers(Peptide Science), 76, 27～33 (2004).
Kasai, et al., Biochemistry, 46, 3966～3974 (2007).
Nomizu, et al., J Biol. Chem., 272, 32198～32205 (1997).
Ponce, et al., Circ Res., 84, 688～694 (1999).
Christos, et al., Experimental Cell Research, 260, 268～276 (2000).
Utani, et al., J Biol. Chem., 276, 28779～28788 (2001).
Kato, et al., Biochemistry, 41, 10747～10753 (2002).
Utani, et al., J Biol. Chem., 278, 34483～34490 (2003).

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使用例

東京薬科大学薬学部病態生化学教室野水基義教授ご提供データ

さまざまなレセプター結合部位を含むリコンビナントラミニンとレセプター特異的結合ペプチドを用いた場合では、細胞接着時の細胞の形態が著しく異なることがわかる。

Integrin α2β1やsyndecan結合部位を含むリコンビナントラミニンα1鎖LG4を用いた場合

ラミニンα1鎖LG4領域のsyndecan結合ペプチドAG73を用いた場合

各ペプチドの濃度依存的な細胞接着

細胞培養用96ウェルプラスティックプレートに各ペプチドをコートしたのち、非特異的な結合を抑えるためBSAによりプレートをブロッキングした。ヒト真皮繊維芽細胞（HDF細胞）を20,000 細胞／ウェルで播種し、2時間後に4%パラホルムアルデヒドで固定、クリスタルバイオレットで細胞を染色し接着した細胞数をカウントした。

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