MTSSL (CAS: 81213-52-7)

掲載日情報:2018/09/26 現在Webページ番号:52309

AdipoGen社のMTSSL (CAS: 81213-52-7)です。
AdipoGen社は高品質な低分子化合物、希少な抗生物質、天然物などを販売しています。生理活性や阻害効果を有する物質も多数取り揃えております。

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純度:>98% (HPLC),化学式:C10H18NO3S2,M.W.:264.3,形状:solid,溶解性:Soluble in ethanol, methanol, DMSO, acetonitrile or acetone. *See below for solubility in aqueous solutions.,CAS:81213-52-7,M.W:264.3,可溶性:Soluble in ethanol, methanol, DMSO, acetonitrile or acetone. *See below for solubility in aqueous solutions.
CAS No:81213-52-7
別名:Mts-SL,MTSL,(1-Oxyl-2,2,5,5-tetramethylpyrroline-3- methyl)methanethiosulfonate,Otmpmms
別包装品 別包装品あり
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CAS No:81213-52-7
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製品情報

商品コードAG-CR1-3573
品名MTSSL
分子式

C10H18NO3S2

分子量264.3
CAS81213-52-7
構造式
純度≥98% (HPLC)
形状Yellow crystalline solid.
別名Mts-SL; MTSL; (1-Oxyl-2,2,5,5-tetramethylpyrroline-3- methyl)methanethiosulfonate; Otmpmms
特長
  • Highly reactive, thiol-specific spin-label.
  • Specific conformational probe of thiol site structure by its minimal rotational freedom and distance from the covalent disulfide linkage to the macromolecule under study.
  • Used to label cysteine residues in proteins (site-directed labeling, SDS-labeling).
  • Allows protein structure and protein dynamics determination as well as the study of protein-protein and protein-oligonucleotide interactions.
文献
  1. A novel reversible thiol-specific spin label: papain active site labeling and inhibition: L.J. Berliner, et al.; Anal. Biochem. 119, 450 (1982)
  2. ESR spectra reflect local and global mobility in a short spin-labeled peptide throughout the alpha-helix-coil transition: A.P. Todd & G.L. Millhauser; Biochemistry 30, 5515 (1991)
  3. Kinetics and motional dynamics of spin-labeled yeast iso-1-cytochrome c: 1. Stopped-flow electron paramagnetic resonance as a probe for protein folding/unfolding of the C-terminal helix spin-labeled at cysteine 102: K. Qu, et al.; Biochemistry 36, 2884 (1997)
  4. Pressure-induced thermostabilization of glutamate dehydrogenase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus: M.M. Sun, et al.; Protein Sci. 8, 1056 (1999)
  5. Protein global fold determination using site-directed spin and isotope labeling: V. Gaponenko, et al.; Protein Sci. 9, 302 (2000)
  6. High-resolution probing of local conformational changes in proteins by the use of multiple labeling: unfolding and self-assembly of human carbonic anhydrase II monitored by spin, fluorescent, and chemical reactivity probes: P. Hammarstroem, et al.; Biophys. J. 80, 2867 (2001)
  7. Protein structure determination using long-distance constraints from double-quantum coherence ESR: study of T4 lysozyme: P.P. Borbat, et al.; JACS 124, 5304 (2002)
  8. Methods for study of protein dynamics and protein-protein interaction in protein-ubiquitination by electron paramagnetic resonance spectroscopy: H.J. Steinhoff; Front. Biosci. 7, c97 (2002)
  9. Inter- and intra-molecular distances determined by EPR spectroscopy and site-directed spin labeling reveal protein-protein and protein-oligonucleotide interaction: H.J. Steinhoff; Biol. Chem. 385, 913 (2004)
  10. Dynamics of the nitroxide side chain in spin-labeled proteins: F. Tombolato, et al.; J. Phys. Chem. B. 110, 26248 (2006)
  11. Parametrization, molecular dynamics simulation, and calculation of electron spin resonance spectra of a nitroxide spin label on a polyalanine alpha-helix: D. Sezer, et al.; J. Phys. Chem. B. 112, 5755 (2008)
  12. Potential artifacts in using a glutathione S-transferase fusion protein system and spin labeling electron paramagnetic resonance methods to study protein-protein interactions: C. Antoniou & L.W. Fung; Anal. Biochem. 376, 160 (2008)


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(テクニカルサポート 試薬担当)

reagent@funakoshi.co.jp

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