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高品質のヘパリナーゼとコンドロイチナーゼ B グリコサミノグリカン切断酵素(iduron社)

掲載日情報:2015/06/22 現在Webページ番号:3855

バクテリア(Flavobacterium heparinum)由来のグリコサミノグリカン切断酵素です。いずれの酵素も活性*を確認しており、0.22 μm フィルターでろ過滅菌済みです。

Heparinaseの種類

Heparinase I

ヘパリンとヘパラン硫酸 S-ドメインを切断する酵素です。N-硫酸化グルコサミン(GlcNSO3) -2-O-硫酸化イズロン酸(IdoA, 2SO3)間のグリコシド結合を切断除去します。IdoA, 2SO3 分子は I 型ヘパリナーゼ活性に必須で、一方GlcNSO3 分子は酵素活性を促進します。I 型ヘパリナーゼの切断部位であるこの二糖は、ヘパリン分子中には多く見られますが、ヘパラン硫酸では硫酸化部位(S-ドメイン)にのみ存在します。そのため I 型ヘパリナーゼは、ヘパラン硫酸中の S-ドメインの分布やヘパラン硫酸の機能における S-ドメインの役割の解析等に有用です。
活性単位(IU):30℃で、不飽和(4,5)ヘキスロン酸塩に対し、UV 232nmにおける吸光係数5,400 cm/Mを用いて、毎分 1μmol のΔ (4,5) hexuronateを遊離する酵素量。


Heparinase II

ヘパリンとヘパラン硫酸を切断する酵素です。N-硫酸化/N-アセチル化グルコサミン-グルクロン酸/イズロン酸間を切断します。II 型ヘパリナーゼはウロン酸/グルコサミン分子が O-硫酸化していても糖鎖切断が可能な、広い活性を有する酵素です。
活性単位(IU):30℃で、不飽和(4,5)ヘキスロン酸塩に対し、UV 232nmにおける吸光係数5,400 cm/Mを用いて、毎分 1μmol のΔ (4,5) hexuronateを遊離する酵素量。


Heparinase III

ヘパラン硫酸の硫酸化の低い部位(NAc ドメイン)に働く酵素で、硫酸化度の高い S-ドメインやヘパリンはほとんど切断しません。III 型ヘパリナーゼが最も高い切断活性を示すのは N-硫酸化/N-アセチル化グルコサミンとグルクロン酸(GlcNAc/GlcNSO31-3GlcA)が結合した糖鎖です。
活性単位(IU):30℃で、不飽和(4,5)ヘキスロン酸塩に対し、UV 232nmにおける吸光係数5,400 cm/Mを用いて、毎分 1μmol のΔ (4,5) hexuronateを遊離する酵素量。


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Heparinase I

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Heparin sulfateを細胞表面から遊離させる酵素。
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Chondroitinase B

デルマタン硫酸を切断する酵素です*
活性単位(IU):37℃でデルマタン硫酸を切断し、毎分 1 μmol のΔ(4, 5) hexuronate を放出する酵素量。

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お問い合わせ先

(テクニカルサポート 試薬担当)

reagent@funakoshi.co.jp

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