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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Human SP-D抗体(Anti-Human SP-D antibody)

掲載日情報：2019/10/21 現在Webページ番号：31904

アールアンドディーシステムズ /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Human SP-Dに対する抗体(Anti-Human SP-D )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
Related Product & Information
Citations

価格

[在庫・価格：2025年04月26日 17時55分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

商品コード
メーカー
包装
価格
在庫
法規制等

納期

文献数

Anti-Human SP-D MAb (Clone 292201) (100 UG)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

MAB1920
RSDアールアンドディーシステムズ
R&D Systems, Inc.
100 μg
¥95,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文

別名：COLEC7collectin-7
クローン：292201
Genbank No： 6441
Protein Accession No： P35247.2

別包装品

別包装品あり

法規制等

保存条件 -20℃ 法規備考

抗原種 Human 免疫動物 Mouse クラス IgG 標識 Unlabeled

交差性 Human 適用 ELISA,Western Blot

クロナリティ Monoclonal フォーマット性状 Protein A/G Affinity Purified 吸収処理

掲載カタログ

製品記事 Quantikine Human / Mouse SP-D ELISA Kit

Anti-Human SP-D MAb (Clone 292201)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

MAB1920-SP
RSDアールアンドディーシステムズ
R&D Systems, Inc.
25 μg
¥30,000
無 (未発注)

2～3週間 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文

※受注発注品。形状：溶液または凍結乾燥
別名：COLEC7collectin-7
クローン：292201
Genbank No： 6441
Protein Accession No： P35247.2

別包装品

別包装品あり

法規制等

保存条件 -20℃ 法規備考

抗原種免疫動物 Mouse クラス IgG 標識 Unlabeled

交差性 Human 適用 ELISA,Western Blot

クロナリティ Monoclonal フォーマット性状 Protein A/G Affinity Purified 吸収処理

掲載カタログ

製品記事使いっきり抗体

[在庫・価格：2025年04月26日 17時55分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

Anti-Human SP-D MAb (Clone 292201) (100 UG)

文献数： 1

データシート※最新のデータシートでない場合があります

商品コード：MAB1920
メーカー：RSD
包装：100μg
価格：¥95,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文別名：COLEC7collectin-7
クローン：292201
Genbank No： 6441
Protein Accession No： P35247.2

別包装品

別包装品あり

法規制等

保存条件 -20℃ 法規備考

抗原種 Human 免疫動物 Mouse

交差性 Human 適用 ELISA,Western Blot

標識 Unlabeled 性状 Protein A/G Affinity Purified

吸収処理クラス IgG

クロナリティ Monoclonal フォーマット

掲載カタログ

製品記事 Quantikine Human / Mouse SP-D ELISA Kit

マイリストに追加マイリスト追加済

Anti-Human SP-D MAb (Clone 292201)

文献数： 0

データシート※最新のデータシートでない場合があります

商品コード：MAB1920-SP
メーカー：RSD
包装：25μg
価格：¥30,000
在庫：無(未発注)
納期：2～3週間 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文 ※受注発注品。形状：溶液または凍結乾燥
別名：COLEC7collectin-7
クローン：292201
Genbank No： 6441
Protein Accession No： P35247.2

別包装品

別包装品あり

法規制等

保存条件 -20℃ 法規備考

抗原種免疫動物 Mouse

交差性 Human 適用 ELISA,Western Blot

標識 Unlabeled 性状 Protein A/G Affinity Purified

吸収処理クラス IgG

クロナリティ Monoclonal フォーマット

掲載カタログ

製品記事使いっきり抗体

マイリストに追加マイリスト追加済

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Product Details

Species Reactivity	Human
Label	Unconjugated
Immunogen	Mouse myeloma cell line NS0-derived recombinant human SP-DAla21-Phe375 (Glu22Gly)Accession # P35247.2
Source	Monoclonal Mouse IgG2B Clone # 292201
Purification	Protein A or G purified from hybridoma culture supernatant
Specificity	Detects human SP-D in direct ELISAs and Western blots.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Western Blot	1 µg/mL	Recombinant Human SP-D (Catalog # 1920-SP)

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Related Product & Information

Background	SP-D
background_content	Background: SP-D SP-D (surfactant protein-D; also PSP-D) is a 43 kDa member of the collectin family of innate immune modulators. It is constitutively secreted by alveolar lining cells and epithelium associated with tubular structures. Its principal components consist of a collagen-like region and a C-terminal carbohydrate recognition domain (CRD), a structure that further places it in a subset of an expanded group of proteins termed defense collagens (1-4). Human SP-D is synthesized as a 375 amino acid (aa) precursor. It contains a 20 aa signal sequence and a 355 aa mature region. The mature molecule is characterized by the presence of a 25 aa N-terminal linking-region, a 177 aa hydroxyproline and hydroxylysine collagen-like domain, a 46 aa coiled-coil segment, and a 106 aa, C-terminal collectin-like C-type lectin domain (CRD) (5, 6). Two additional, potential isoforms exist. One shows a 13 aa N-terminal extension, while the other combines the N-terminal extension with a deletion of aa’s 206-375. Mature human SP-D shares 75% and 78% aa identity with mouse and pig SP-D, respectively. Monomeric SP-D is unusual (3). The basic form of SP-D is that of a glycosylated, disulfide-linked 150 kDa trimer that generates an alpha -helical coiled-coil structure linked to a “head” of three symmetrical CRDs (4, 7). Each CRD recognizes the hydroxides of one monosaccharide (4). Trimerization allows for the discrimination of monosaccharide patterns specific to microbial pathogens (7). Typically, SP-D forms a higher-order 620 kDa, X-shaped dodecamer through disulfide bonds associated with the N-terminus (8). This allows for even finer discrimination of self vs. nonself carbohydrate patterns, and facilitates binding to complex antigens (8, 9). One polymorphism, a Met11-Thr11 transition in human, apparently precludes the formation of oligomers, potentially affecting the ability of affected individuals to interact with microorganisms (9, 10). Finally, SP-D is known to bind both SIRP alpha and the calreticulin/CD91 complex on macrophages. When the ratio of antigen/pathogen to available CRDs is low, antigen can be bound without occupying all available CRDs. The free CRDs will bind to SIRP alpha, generating a signal that downmodulates the inflammatory response. When virtually all CRDs are occupied by ligand, however, free CRDs are not available for SIRP alpha binding. Instead, the dodecamer is depicted to undergo a structural rearrangement, exposing the N-termini of all four linked trimers. This exposed terminus is known to bind to the calreticulin/CD91 complex, an event that initiates inflammation. Thus, it would appear that SP-D allows for a graded response to environmental challenge. SP-D provides a mechanism for the clearance of small antigenic insults without the need for a damaging inflammatory response (3).

Background

SP-D

background_content

Background:
SP-D
SP-D (surfactant protein-D; also PSP-D) is a 43 kDa member of the collectin family of innate immune modulators. It is constitutively secreted by alveolar lining cells and epithelium associated with tubular structures. Its principal components consist of a collagen-like region and a C-terminal carbohydrate recognition domain (CRD), a structure that further places it in a subset of an expanded group of proteins termed defense collagens (1-4). Human SP-D is synthesized as a 375 amino acid (aa) precursor. It contains a 20 aa signal sequence and a 355 aa mature region. The mature molecule is characterized by the presence of a 25 aa N-terminal linking-region, a 177 aa hydroxyproline and hydroxylysine collagen-like domain, a 46 aa coiled-coil segment, and a 106 aa, C-terminal collectin-like C-type lectin domain (CRD) (5, 6). Two additional, potential isoforms exist. One shows a 13 aa N-terminal extension, while the other combines the N-terminal extension with a deletion of aa’s 206-375. Mature human SP-D shares 75% and 78% aa identity with mouse and pig SP-D, respectively. Monomeric SP-D is unusual (3). The basic form of SP-D is that of a glycosylated, disulfide-linked 150 kDa trimer that generates an alpha -helical coiled-coil structure linked to a “head” of three symmetrical CRDs (4, 7). Each CRD recognizes the hydroxides of one monosaccharide (4). Trimerization allows for the discrimination of monosaccharide patterns specific to microbial pathogens (7). Typically, SP-D forms a higher-order 620 kDa, X-shaped dodecamer through disulfide bonds associated with the N-terminus (8). This allows for even finer discrimination of self vs. nonself carbohydrate patterns, and facilitates binding to complex antigens (8, 9). One polymorphism, a Met11-Thr11 transition in human, apparently precludes the formation of oligomers, potentially affecting the ability of affected individuals to interact with microorganisms (9, 10). Finally, SP-D is known to bind both SIRP alpha and the calreticulin/CD91 complex on macrophages. When the ratio of antigen/pathogen to available CRDs is low, antigen can be bound without occupying all available CRDs. The free CRDs will bind to SIRP alpha, generating a signal that downmodulates the inflammatory response. When virtually all CRDs are occupied by ligand, however, free CRDs are not available for SIRP alpha binding. Instead, the dodecamer is depicted to undergo a structural rearrangement, exposing the N-termini of all four linked trimers. This exposed terminus is known to bind to the calreticulin/CD91 complex, an event that initiates inflammation. Thus, it would appear that SP-D allows for a graded response to environmental challenge. SP-D provides a mechanism for the clearance of small antigenic insults without the need for a damaging inflammatory response (3).

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Citations

R&D Systems personnel manually curate a database that contains references using R&D Systems products. The data collected includes not only links to publications in PubMed, but also provides information about sample types, species, and experimental conditions.

Fungal melanin stimulates surfactant protein D-mediated opsonization of and host immune response to Aspergillus fumigatus spores
Authors: S Sze Wah Wo, M Rani, E Dodagatta-, O Ibrahim-Gr, U Kishore, J Bayry, JP Latgé, A Sahu, T Madan, V Aimanianda
J. Biol. Chem., 2018;0(0):.
Species: Human
Sample Type: Whole Cells
Application: DirELISA

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お問い合わせ先

（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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