抗SOD (EC)抗体 | Anti-SOD (EC) antibody

掲載日情報:2018/10/03 現在Webページ番号:26490

StressMarq Biosciences社の抗SOD (EC)抗体(Anti-SOD (EC) antibody)です。

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Immunocytochemistry/Immunofluorescence analysis using Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124). Tissue: HeLa Cells. Species: Human. Fixation: 2% Formaldehyde for 20 min at RT. Primary Antibody: Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124) at 1:100 for 12 hours at 4°C. Secondary Antibody: APC Goat Anti-Rabbit (red) at 1:200 for 2 hours at RT. Counterstain: DAPI (blue) nuclear stain at 1:40000 for 2 hours at RT. Localization: Cytoplasm. Golgi lumen. Exosome. Magnification: 100x. (A) DAPI (blue) nuclear stain. (B) Anti-SOD (EC) Antibody. (C) Composite.
Immunocytochemistry/Immunofluorescence analysis using Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124). Tissue: HeLa Cells. Species: Human. Fixation: 2% Formaldehyde for 20 min at RT. Primary Antibody: Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124) at 1:100 for 12 hours at 4°C. Secondary Antibody: APC Goat Anti-Rabbit (red) at 1:200 for 2 hours at RT. Counterstain: DAPI (blue) nuclear stain at 1:40000 for 2 hours at RT. Localization: Cytoplasm. Golgi lumen. Exosome. Magnification: 20x. (A) DAPI (blue) nuclear stain. (B) Anti-SOD (EC) Antibody. (C) Composite.
Western blot analysis of Human Cervical Cancer cell lysates (HeLa) showing detection of ~35 kDa SOD (EC) protein using Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124). Lane 1: Molecular Weight Ladder (MW). Lane 2: Human Cervical Cancer cell lysates (HeLa). Load: 15 µg. Block: 5% Skim Milk in 1X TBST. Primary Antibody: Rabbit Anti-SOD (EC) Polyclonal Antibody (SPC-124) at 1:1000 for 2 hours at RT. Secondary Antibody: Goat Anti-Rabbit HRP:IgG at 1:2000 for 60 min at RT. Color Development: ECL solution for 5 min at RT. Predicted/Observed Size: ~35 kDa. Other Band(s): 50 kDa.
Product Name
SOD (EC) Antibody
Clonality
Polyclonal
Description
Rabbit Anti-Human SOD (EC) Polyclonal
Research Areas
Cancer, ALS Disease, Neurodegeneration, Neuroscience, Oxidative Stress
Alternative Names
EC SOD antibody, EC-SOD antibody, Extracellular superoxide dismutase [Cu Zn] antibody, Extracellular superoxide dismutase [Cu-Zn] antibody, Extracellular superoxide dismutase antibody, Extracellular superoxide dismutase precursor antibody, MGC20077 antibody, SOD 3 antibody, SOD3 antibody, SODE_HUMAN antibody, Superoxide dismutase 3 extracellular antibody
Host Species
Rabbit
Immunogen
Peptide corresponding to AA 227-236 of human EC SOD
Applications
WB, ICC/IF
Species Reactivity
Human, Mouse, Rat
Accession Number
P08294
Gene ID
6649
Swiss Prot
P08294
Specificity
Detects extracellular SOD ~35kDa.
Purification
Peptide Affinity Purified
Storage Buffer
PBS pH7.4, 50% glycerol, 0.09% sodium azide
Certificate of Analysis
1 µg/ml of SPC-124 was sufficient for detection of ECSOD in 20 µg of Hela lysate by colorimetric immunoblot analysis using Goat anti-rabbit IgG:HRP as the secondary antibody.
References
Scientific Background
Superoxide dismutase (SOD) is an endogenously produced intracellular enzyme present in almost every cell in the body (3). It works by catalyzing the dismutation of the superoxide radical O2ˉ to O2 and H2O2, which are then metabolized to H2O and O2 by catalase and glutathione peroxidase (2, 5). In general, SODs play a major role in antioxidant defense mechanisms (4). There are three types of SOD in mammalian cells. One form (SOD1) contains Cu and Zn ions as a homodimer and exists in the cytoplasm. The two subunits of 16 kDa each are linked by two cysteines forming an intra-subunit disulphide bridge (3). The second form (SOD2) is a manganese containing enzyme and resides in the mitochondrial matrix. It is a homotetramer of 80 kDa. The third form (SOD3 or EC-SOD) is like SOD1 in that it contains Cu and Zn ions, however it is distinct in that it is a homotetramer, with a mass of 30 kDA and it exists only in the extra-cellular space (6). SOD3 can also be distinguished by its heparin-binding capacity (1).

References
1. Adachi T., et al. (1992) Clin Chim Acta. 212: 89-102.
2. Barrister J.V., et al. (1987). Crit. Rev. Biochem. 22:111-180.
3. FurukawaY., and O’Halloran T. (2006) Antioxidants & Redo Signaling. 8(5): 6.
4. Gao B., et al. (2003) Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 284: L917-L925.
5. Hassan H.M. (1988) Free Radical Biol. Med. 5: 377-385.
6. Wispe J.R., et al. (1989) BBA. 994: 30-36.
7. Regan, E. et al. (2005) Arthritis & Rheumatism 52(11): 3479–3491



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