抗MBP抗体 | Anti-MBP antibody
掲載日情報:2018/10/03 現在Webページ番号:252014
StressMarq Biosciences社の抗MBP抗体(Anti-MBP antibody)です。
※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。
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価格
[在庫・価格 :2025年04月26日 00時00分現在]
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Anti-MBP, Rabbit-Poly |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 390 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 488 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 565 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 594 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 633 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 655 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 680 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, ATTO 700 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, Alkaline Phosphatase |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, APC |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, Biotin |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, FITC |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, HRP |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, PE/ATTO 594 |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, PerCP |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, RPE |
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Anti-MBP, Rabbit-Poly, Streptavidin |
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[在庫・価格 :2025年04月26日 00時00分現在]
Anti-MBP, Rabbit-Poly
文献数: 0
- 商品コード:SPC-1301D
- メーカー:STQ
- 包装:100μl
- 本製品は取扱中止になりました
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標識 | Unlabeled | 性状 | Affinity Purified |
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抗原種 | Human | 免疫動物 | Rabbit |
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標識 | Streptavidin | 性状 | Affinity Purified |
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製品情報
Myelin basic protein (MBP) is a protein believed to be important in the process of myelination of nerves in the nervous system. The protein encoded by the classic MBP gene is a major constituent of the myelin sheath of oligodendrocytes and Schwann cells in the nervous system. However, MBP-related transcripts are also present in the bone marrow and the immune system. The classic group of MBP isoforms (isoform 4-isoform 14) are with PLP the most abundant protein components of the myelin membrane in the CNS. They have a role in both its formation and stabilization. The smaller isoforms might have an important role in remyelination of denuded axons in multiple sclerosis. The non-classic group of MBP isoforms (isoform 1-isoform 3/Golli-MBPs) may preferentially have a role in the early developing brain long before myelination, maybe as components of transcriptional complexes, and may also be involved in signaling pathways in T-cells and neural cells.
References
1. Sakamoto Y. et al. (1987) J. Biol. Chem. 262 (9): 4208–14.
2. Deber CM and Reynolds SJ. (1991) Clin. Biochem. 24 (2): 113–34.
3. Inouye H and Kirschner DA. (1991) J. Neurosci. Res. 28 (1): 1–17.
4. Eylar EH et al. (1971) J. Biol. Chem. 246 (18): 5770–84.
5. Berger T et al. (2003) N. Engl. J. Med. 349 (2): 139–45.
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