抗Acetylated Lysine抗体 | Anti-Acetylated Lysine antibody
掲載日情報：2018/10/03 現在Webページ番号：251725
StressMarq Biosciences社の抗Acetylated Lysine抗体(Anti-Acetylated Lysine antibody)です。
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価格
[在庫・価格 ：2025年04月29日 20時55分現在]
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| 詳細 | 商品名 |
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Anti-Lysine, Acetylated, Mouse-Mono(7F8) |
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Anti-Lysine, Acetylated, Mouse-Mono(7F8)
文献数： 0
- 商品コード：SMC-153C
- メーカー：STQ
- 包装：25μg
- 本製品は取扱中止になりました
| 説明文 | クローン：7F8 |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 別包装品 | 別包装品あり | ||||||
| 法規制等 | |||||||
| 保存条件 | 法規備考 | ||||||
| 抗原種 | 免疫動物 | Mouse | |||||
| 交差性 | Species Independent | 適用 | ELISA,IC,IF,IHC,IP,Western Blot | ||||
| 標識 | Unlabeled | 性状 | Protein A/G Affinity Purified | ||||
| 吸収処理 | クラス | IgG | |||||
| クロナリティ | Monoclonal | フォーマット | |||||
| 掲載カタログ |
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| 製品記事 | 抗Acetylated Lysine抗体 | Anti-Acetylated Lysine antibody 翻訳後修飾（Post-translational modification）関連抗体 （StressMarq Biosciences社） |
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| 関連記事 | |||||||
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製品情報
 | Immunohistochemistry analysis using Mouse Anti-Acetylated Lysine Monoclonal Antibody, Clone 7F8 (SMC-153). Tissue: backskin. Species: Mouse. Fixation: Bouin’s Fixative and paraffin-embedded. Primary Antibody: Mouse Anti-Acetylated Lysine Monoclonal Antibody (SMC-153) at 1:100 for 1 hour at RT. Secondary Antibody: FITC Goat Anti-Mouse (green) at 1:50 for 1 hour at RT. |
 | Western Blot analysis of acetylated lysine showing detection of Acetylated Lysine protein using Mouse Anti-Acetylated Lysine Monoclonal Antibody, Clone 7F8 (SMC-153). Primary Antibody: Mouse Anti-Acetylated Lysine Monoclonal Antibody (SMC-153) at 1:1000. (1) acetylated BSA (75ng of protein), (2) non-acetylated BSA, and (3) marker. |
Product Name
Acetylated Lysine Antibody
Clonality
Monoclonal
Description
Mouse Anti- Acetylated Lysine Monoclonal IgG1
Research Areas
Acetylation, Cell Signaling, Post-translational Modifications
Alternative Names
Acetyl Lysine Antibody, Acetylated lysine Antibody, Lysine Antibody
Clone Number
7F8
Host Species
Mouse
Isotype
IgG1
Immunogen
Acetylated KLH
Applications
WB, IHC, ICC/IF, IP, ELISA
Species Reactivity
Species Independent. Bovine albumin and avian histones were tested.
Specificity
Detects proteins containing acetylated lysine residues in ELISA and western blots. Does not detect non-acetylated lysine residues.
Purification
Protein G Purified
Storage Buffer
PBS pH7.4, 50% glycerol, 0.09% sodium azide
Certificate of Analysis
1 µg of SMC-153 was sufficient to detect acetylated chicken erythrocyte histones (sodium butyrate-treated) using 20 µg total protein, on western blot by colorimetric immunoblot analysis using Goat anti-mouse IgG:HRP as the secondary antibody.
References
Scientific Background
Post-translational modifications of proteins play critical roles in the regulation and function of many known biological processes. Proteins can be post-translationally modified in many different ways, and a common post-transcriptional modification of Lysine involves acetylation (1). The conserved amino-terminal domains of the four core histones (H2A, H2B, H3 and H4) contain lysines that are acetylated by histone acetyltransferases (HATs) and deacetylated by histone deacetylases (HDACs) (2). Protein posttranslational reversible lysine Nε development (5).
References
1. Yang XJ. (2005). Oncogene. 24:1653-1662.
2. Hassig, C.A. and Schreiber, S.L. (1997). Curr. Opin. Chem. Biol. 1(3): 300-308.
3. Yang XJ. (2004). Bioessays 26:1076-1087.
4. Hughes, R.E. (2002). Curr. Biol. 12: R141-R143.
5. Vigushin, D.M. and Coombes, R.C. (2004). Curr. Cancer Drug Targets 4: 205-218.
Post-translational modifications of proteins play critical roles in the regulation and function of many known biological processes. Proteins can be post-translationally modified in many different ways, and a common post-transcriptional modification of Lysine involves acetylation (1). The conserved amino-terminal domains of the four core histones (H2A, H2B, H3 and H4) contain lysines that are acetylated by histone acetyltransferases (HATs) and deacetylated by histone deacetylases (HDACs) (2). Protein posttranslational reversible lysine Nε development (5).
References
1. Yang XJ. (2005). Oncogene. 24:1653-1662.
2. Hassig, C.A. and Schreiber, S.L. (1997). Curr. Opin. Chem. Biol. 1(3): 300-308.
3. Yang XJ. (2004). Bioessays 26:1076-1087.
4. Hughes, R.E. (2002). Curr. Biol. 12: R141-R143.
5. Vigushin, D.M. and Coombes, R.C. (2004). Curr. Cancer Drug Targets 4: 205-218.
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