A Virus H3N2 Neuraminidase 組換え体(リコンビナント)タンパク質 | Recombinant Influenza A Virus H3N2 Neuraminidase

掲載日情報:2018/02/08 現在Webページ番号:216381

R&D Systems社製の高品質なA Virus H3N2 Neuraminidaseの組換え体タンパク質(Recombinant Influenza A Virus H3N2 Neuraminidase)です。
本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

[在庫・価格 :2024年05月05日 00時00分現在]

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納期 文献数
Recombinant Influenza A Virus H3N2 Neuraminidase, CF
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説明文
純度:>85%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by Colloidal Coomassie® Blue stain at 5 µg per lane,由来動物:Influenza A Virus H3N2,M.W.:53 kDa,エンドトキシンレベル:<1.0 EU per 1 µg of the protein by the LAL method.,産生:Sf 21 (baculovirus)
Protein Accession No: Q91MA2
法規制等 カルタヘナ該当品
保存条件 -80℃ 法規備考
掲載カタログ

製品記事 Recombinant Human BMP-2/BMP-6 Heterodimer
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Recombinant Influenza A Virus H3N2 Neuraminidase, CF

文献数: 0

説明文 純度:>85%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by Colloidal Coomassie® Blue stain at 5 µg per lane,由来動物:Influenza A Virus H3N2,M.W.:53 kDa,エンドトキシンレベル:<1.0 EU per 1 µg of the protein by the LAL method.,産生:Sf 21 (baculovirus)
Protein Accession No: Q91MA2
法規制等 カルタヘナ該当品
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CF(Carrier-Free)とは?

R&D Systems社組換え体タンパク質製品では通常ウシ血清アルブミン(BSA)をキャリアタンパク質として加えています。キャリアタンパク質を加えることで組換え体タンパク質の安定性が高まり、使用期限が長くなります。また、より濃度の低い溶液での保管も可能となります。CF製品はBSAが含まれない製品となります。一般的に細胞培養や、ELISAのスタンダードにはBSA含有製品を推奨しています。CF製品はBSAが影響してしまうアプリケーションに推奨されます。

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Product Details

Source
Spodoptera frugiperda, Sf 21 (baculovirus)-derivedAla46-Ile469, with an N-terminal CD33 signal, vasodilator-stimulated phophoprotein tetramerization domain and a C-terminal 6-His tag
Accession #
Q91MA2
Purity
>85%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by Colloidal Coomassie® Blue stain at 5 μg per lane
Predicted Molecular Mass
53 kDa
SDS-PAGE
57-65 kDa, reducing conditions
Activity
Measured by its ability to cleave a fluorogenic substrate, 2’-(4-Methylumbelliferyl)-alpha -D-N-acetylneuraminic acid. The specific activity is >10,000 pmol/min/μg, as measured under the described conditions.

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Background
Viral Neuraminidase
Neuraminidase (NA) and hemagglutinin (HA) are the two predominant membrane glycoproteins found on the surface of an influenza virus particle. They are essential for the infectious cycle of the virus. HA recognizes and binds to the sialic acid on the host cell membrane to initiate a viral infection. NA cleaves the sialic acid at the end of the cycle, allowing the progeny virus to leave the host thus initiating the next round of infection (1). In the early stage of an infection, NA may also assist in viral penetration of the mucus layer in the airway of a host. Nine subtypes of NA (N1 to N9) have been identified, all of which are believed to be tetrameric and share a basic structure consisting of a globular head, a thin stalk region, and a small hydrophobic region that anchors the protein in the virus membrane (2). Glycosylation is also found to be important for the stability and activity of these enzymes (3). Due to their critical role in the infectious cycle of a virus, influenza viral neuraminidases are frequently used as targets for drug design. Both the anti-influenza drugs Tamiflu® and Relenza® are neuraminidase inhibitors. According to a recent structure determination (4), neuraminidases from influenza type A viruses form two genetically distinct groups, with the N1 and N2 neuraminidases representing each of the two groups. This recombinant protein is based on the sequences of the virus isolated from 1968 Hong Kong flu pandemic (5). An artificial tetramerization domain from the vasodilator-stimulated phosphoprotein (6) was inserted at the N-terminus to assist in oligomerization of the recombinant protein.

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お問い合わせ先

(テクニカルサポート 試薬担当)

reagent@funakoshi.co.jp

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