抗Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594抗体(Anti-Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594 antibody)

掲載日情報:2019/10/21 現在Webページ番号:209834

Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594に対する抗体(Anti-Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594 )です。
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Anti-Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594 Antibody
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説明文
別名:C19orf75
クローン:908102
Genbank No: 284369
Protein Accession No: Q9BZZ2
法規制等
保存条件 法規備考
抗原種 免疫動物 Mouse クラス IgG 標識 Alexa Fluor 594
交差性 Human 適用 FCM
クロナリティ Monoclonal フォーマット 性状 Protein A/G Affinity Purified 吸収処理
掲載カタログ

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Anti-Human Siglec-1/CD169 Alexa Fluor 594 Antibody

文献数: 0

説明文 別名:C19orf75
クローン:908102
Genbank No: 284369
Protein Accession No: Q9BZZ2
法規制等
保存条件 法規備考
抗原種 免疫動物 Mouse
交差性 Human 適用 FCM
標識 Alexa Fluor 594 性状 Protein A/G Affinity Purified
吸収処理 クラス IgG
クロナリティ Monoclonal フォーマット
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Product Details

Species ReactivityHuman
LabelAlexa Fluor 594
ImmunogenMouse myeloma cell line NS0-derived recombinant human Siglec-1/CD169Ser20-Gln1641Accession # Q9BZZ2
SourceMonoclonal Mouse IgG1 Clone # 908102
SpecificityDetects human Siglec-1/CD169 in direct ELISAs.


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Applications and Data

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Concentration
Sample
Flow Cytometry0.25-1 µg/106 cellsHuman peripheral blood mononuclear cells (PBMCs) treated with Recombinant Human IFN‑ gamma (Catalog # 285-IF)


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Related Product & Information

BackgroundSiglec-1/CD169
background_contentBackground:
Siglec-1/CD169
Siglecs are sialic acid specific I-type lectins that belong to the immunoglobulin superfamily. Structurally, they are transmembrane proteins with an N-terminal Ig-likeV‑set domain followed by varying numbers of Ig-like C2-set domains (1, 2). Human Siglec-1, also known as sialoadhesin and CD169, is a 175-185 kDa glycoprotein. It contains a 1622 amino acid (aa) extracellular domain (ECD) with one Ig-like V‑set domain and 16 Ig-like C2-set domains, a 21 aa transmembrane segment, and a 44 aa cytoplasmic domain (3). Within the ECD, human Siglec-1 shares approximately 70% aa sequence identity with mouse and rat Siglec-1. Alternate splicing generates a potentially soluble form of the ECD, and a second isoform with a substituted cytoplasmic domain. Siglec-1 expression is restricted to lymph node and splenic macrophages, plus some tissue macrophages (3). The adhesive function of Siglec-1 is supported by the N-terminal Ig-like domain which shows a selectivity for alpha 2,3‑linked sialic acid residues (3‑5). Siglec-1 binds a number of sialylated molecules including the mannose receptor, MGL1, MUC1, PSGL-1, and different glycoforms of CD43 (6‑9). Its binding capacity can be masked by endogenous sialylated molecules (10, 11). The sialylated and sulfated N-linked carbohydrates that modify Siglec-1 itself are required for ligand binding (6, 7). Siglec-1 is expressed on dendritic cells following rhinovirus exposure, and these DC promote T cell anergy (12). It is also induced on circulating monocytes during systemic sclerosis and HIV-1 infection (13‑15). Siglec-1 can trap HIV-1 particles for trans infection of permissive cells (14).


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お問い合わせ先

(テクニカルサポート 試薬担当)

reagent@funakoshi.co.jp

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