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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488抗体(Anti-Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488 antibody)

掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：209165

アールアンドディーシステムス /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488に対する抗体(Anti-Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488 )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
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価格

[在庫・価格：2024年06月10日 00時00分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

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メーカー
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価格
在庫
法規制等

納期

文献数

Anti-Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488 Antibody (Clone 488032)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

FAB3939G-100UG
RSDアールアンドディーシステムス
R&D Systems, Inc.
100 μg
¥83,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文	別名：CD89 クローン：488032 Genbank No： 2204 Protein Accession No： P24071
法規制等
保存条件				法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse	クラス	IgG	標識	Alexa Fluor 488
交差性	Human			適用	FCM
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット		性状	Protein A/G Affinity Purified	吸収処理
掲載カタログ
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[在庫・価格：2024年06月10日 00時00分現在]

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Anti-Human FCAR/CD89 Alexa Fluor 488 Antibody (Clone 488032)

文献数： 1

データシート※最新のデータシートでない場合があります

商品コード：FAB3939G-100UG
メーカー：RSD
包装：100μg
価格：¥83,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文	別名：CD89 クローン：488032 Genbank No： 2204 Protein Accession No： P24071
法規制等
保存条件		法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse
交差性	Human	適用	FCM
標識	Alexa Fluor 488	性状	Protein A/G Affinity Purified
吸収処理		クラス	IgG
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット
掲載カタログ
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Product Details

Species Reactivity	Human, Cynomolgus Monkey
Label	Alexa Fluor 488
Immunogen	NS0 mouse myeloma cell line transfected with human FCAR/CD89Gln22-Lys287Accession # P24071
Source	Monoclonal Mouse IgG1 Clone # 488032
Purification	Protein A or G purified from hybridoma culture supernatant
Specificity	Detects human FCAR/CD89 in direct ELISAs. Detects human and cynomolgus monkey FCAR/CD89 in Flow cytometry. In direct ELISAs, no cross-reactivity with Fc gamma RIA, RIIA, or RIIIB is observed.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Flow Cytometry	0.25-1 µg/10⁶ cells	Human blood‑derived granulocytes and HEK293 human cell line transfected with Cynomolgus FCAR/CD89 and eGFP

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Related Product & Information

Background	FCAR/CD89
background_content	Background: FCAR/CD89 FCAR, also called Fc alpha RI or CD89, is a variably glycosylated 50‑100 kDa myeloid-specific type I transmembrane (TM) Fc receptor for IgA that is a member of the multichain immune recognition receptor (MIRR) family (1‑3). Human FCAR contains a 21 amino acid (aa) signal sequence and extracellular (ECD), TM and cytoplasmic domains of 206, 19 and 41 aa, respectively (4). Arg230 within the TM domain supports interaction with the ITAM-containing signaling subunit, FcR gamma, which contains a TM Asp (5‑7). Two ECD C2-type Ig-like domains (EC1 and 2) are oriented at right angles (8). Up to two molecules of FCAR can bind one molecule of serum IgA via EC1 (8). Many splice variants have been reported, but only two have been identified as proteins (9, 10). The a.2 form, which lacks 22 aa just prior to the TM domain, is exclusively expressed in alveolar macrophages. The a.3 form lacks EC2. FCAR binds monomeric, polymeric and secretory IgA, but does not mediate the barrier function of secretory IgA in mucosal epithelium (1‑3). Shedding and circulation of polymeric IgA/FCAR immune complexes has been reported (11). Circulating neutrophils, eosinophils, and monocytes express FCAR (12). Tissue expression of FCAR is mainly from neutrophils; FCAR is downregulated as monocytes differentiate to tissue macrophages (12). On neutrophils, a significant amount of FCAR lacks FcR gamma, but can still be endocytosed to early endosomes and recycled to the cell surface (5). Binding of serum IgA to FCAR is transient and anti-inflammatory, inhibiting IgG or IgE-induced degranulation (6). Sustained aggregation of FCAR results in inflammatory responses (6). FcR gamma signaling is required for these and for transport to late endosomes (5‑7). Human FCAR shows 55‑58% aa identity with rat, horse and cow FCAR. No ortholog occurs in mouse. FCAR structure resembles the KIR/ILT/LIR/MIR family more than other IgA receptors, including pIgR, Fc alpha /μR, asialoglycoprotein receptor (ASGR1) and transferrin receptor (TfR) (1‑3).

Background

FCAR/CD89

background_content

Background:
FCAR/CD89
FCAR, also called Fc alpha RI or CD89, is a variably glycosylated 50‑100 kDa myeloid-specific type I transmembrane (TM) Fc receptor for IgA that is a member of the multichain immune recognition receptor (MIRR) family (1‑3). Human FCAR contains a 21 amino acid (aa) signal sequence and extracellular (ECD), TM and cytoplasmic domains of 206, 19 and 41 aa, respectively (4). Arg230 within the TM domain supports interaction with the ITAM-containing signaling subunit, FcR gamma, which contains a TM Asp (5‑7). Two ECD C2-type Ig-like domains (EC1 and 2) are oriented at right angles (8). Up to two molecules of FCAR can bind one molecule of serum IgA via EC1 (8). Many splice variants have been reported, but only two have been identified as proteins (9, 10). The a.2 form, which lacks 22 aa just prior to the TM domain, is exclusively expressed in alveolar macrophages. The a.3 form lacks EC2. FCAR binds monomeric, polymeric and secretory IgA, but does not mediate the barrier function of secretory IgA in mucosal epithelium (1‑3). Shedding and circulation of polymeric IgA/FCAR immune complexes has been reported (11). Circulating neutrophils, eosinophils, and monocytes express FCAR (12). Tissue expression of FCAR is mainly from neutrophils; FCAR is downregulated as monocytes differentiate to tissue macrophages (12). On neutrophils, a significant amount of FCAR lacks FcR gamma, but can still be endocytosed to early endosomes and recycled to the cell surface (5). Binding of serum IgA to FCAR is transient and anti-inflammatory, inhibiting IgG or IgE-induced degranulation (6). Sustained aggregation of FCAR results in inflammatory responses (6). FcR gamma signaling is required for these and for transport to late endosomes (5‑7). Human FCAR shows 55‑58% aa identity with rat, horse and cow FCAR. No ortholog occurs in mouse. FCAR structure resembles the KIR/ILT/LIR/MIR family more than other IgA receptors, including pIgR, Fc alpha /μR, asialoglycoprotein receptor (ASGR1) and transferrin receptor (TfR) (1‑3).

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お問い合わせ先

（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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