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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350抗体(Anti-Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350 antibody)

掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：208895

アールアンドディーシステムス /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350に対する抗体(Anti-Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350 )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
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価格

[在庫・価格：2024年05月18日 00時00分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

商品コード
メーカー
包装
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在庫
法規制等

納期

文献数

Anti-Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350 Antibody (Clone 95106)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

FAB3582U-100UG
RSDアールアンドディーシステムス
R&D Systems, Inc.
100 μg
¥86,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文	別名：AUTS9 クローン：95106 Genbank No： 4233 Protein Accession No： P08581
法規制等
保存条件				法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse	クラス	IgG	標識	Alexa Fluor 350
交差性	Human			適用	FCM
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット		性状	Protein A/G Affinity Purified	吸収処理
掲載カタログ
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[在庫・価格：2024年05月18日 00時00分現在]

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Anti-Human HGF R/c-MET Alexa Fluor 350 Antibody (Clone 95106)

文献数： 0

商品コード：FAB3582U-100UG
メーカー：RSD
包装：100μg
価格：¥86,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文	別名：AUTS9 クローン：95106 Genbank No： 4233 Protein Accession No： P08581
法規制等
保存条件		法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse
交差性	Human	適用	FCM
標識	Alexa Fluor 350	性状	Protein A/G Affinity Purified
吸収処理		クラス	IgG
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット
掲載カタログ
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Product Details

Species Reactivity	Human
Label	Alexa Fluor 350
Immunogen	Mouse myeloma cell line NS0-derived recombinant human HGF R/c-METGlu25-Thr932Accession # P08581
Source	Monoclonal Mouse IgG1 Clone # 95106
Specificity	Detects human HGF R/c-MET.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Flow Cytometry	0.25-1 µg/10⁶ cells	MDA‑MB‑231 human breast cancer cell line

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Related Product & Information

Background	HGF R/c-MET
background_content	Background: HGF R/c-MET HGF R, also known as Met (from N-methyl-N’-nitro-N-nitrosoguanidine induced), is a glycosylated receptor tyrosine kinase that plays a central role in epithelial morphogenesis and cancer development. HGF R is synthesized as a single chain precursor which undergoes cotranslational proteolytic cleavage. This generates a mature HGF R that is a disulfide-linked dimer composed of a 50 kDa extracellular alpha chain and a 145 kDa transmembrane beta chain (1, 2). The extracellular domain (ECD) contains a seven bladed beta -propeller sema domain, a cysteine-rich PSI/MRS, and four Ig-like E-set domains, while the cytoplasmic region includes the tyrosine kinase domain (3, 4). Proteolysis and alternate splicing generate additional forms of human HGF R which either lack of the kinase domain, consist of secreted extracellular domains, or are deficient in proteolytic separation of the alpha and beta chains (5-7). The sema domain, which is formed by both the alpha and beta chains of HGF R, mediates both ligand binding and receptor dimerization (3, 8). Ligand-induced tyrosine phosphorylation in the cytoplasmic region activates the kinase domain and provides docking sites for multiple SH2-containing molecules (9, 10). HGF stimulation induces HGF R downregulation via internalization and proteasome-dependent degradation (11). In the absence of ligand, HGF R forms non-covalent complexes with a variety of membrane proteins including CD44v6, CD151, EGF R, Fas, Integrin alpha 6/ beta 4, Plexins B1, 2, 3, and MSP R/Ron (12-19). Ligation of one complex component triggers activation of the other, followed by cooperative signaling effects (12-19). Formation of some of these heteromeric complexes is a requirement for epithelial cell morphogenesis and tumor cell invasion (12, 16, 17). Paracrine induction of epithelial cell scattering and branching tubulogenesis results from the stimulation of HGF R on undifferentiated epithelium by HGF released from neighboring mesenchymal cells (20). Genetic polymorphisms, chromosomal translocation, over-expression, and additional splicing and proteolytic cleavage of HGF R have been described in a wide range of cancers (1). Within the ECD, human HGF R shares 86-88% amino acid sequence identity with canine, mouse, and rat HGF R.

Background

HGF R/c-MET

background_content

Background:
HGF R/c-MET
HGF R, also known as Met (from N-methyl-N’-nitro-N-nitrosoguanidine induced), is a glycosylated receptor tyrosine kinase that plays a central role in epithelial morphogenesis and cancer development. HGF R is synthesized as a single chain precursor which undergoes cotranslational proteolytic cleavage. This generates a mature HGF R that is a disulfide-linked dimer composed of a 50 kDa extracellular alpha chain and a 145 kDa transmembrane beta chain (1, 2). The extracellular domain (ECD) contains a seven bladed beta -propeller sema domain, a cysteine-rich PSI/MRS, and four Ig-like E-set domains, while the cytoplasmic region includes the tyrosine kinase domain (3, 4). Proteolysis and alternate splicing generate additional forms of human HGF R which either lack of the kinase domain, consist of secreted extracellular domains, or are deficient in proteolytic separation of the alpha and beta chains (5-7). The sema domain, which is formed by both the alpha and beta chains of HGF R, mediates both ligand binding and receptor dimerization (3, 8). Ligand-induced tyrosine phosphorylation in the cytoplasmic region activates the kinase domain and provides docking sites for multiple SH2-containing molecules (9, 10). HGF stimulation induces HGF R downregulation via internalization and proteasome-dependent degradation (11). In the absence of ligand, HGF R forms non-covalent complexes with a variety of membrane proteins including CD44v6, CD151, EGF R, Fas, Integrin alpha 6/ beta 4, Plexins B1, 2, 3, and MSP R/Ron (12-19). Ligation of one complex component triggers activation of the other, followed by cooperative signaling effects (12-19). Formation of some of these heteromeric complexes is a requirement for epithelial cell morphogenesis and tumor cell invasion (12, 16, 17). Paracrine induction of epithelial cell scattering and branching tubulogenesis results from the stimulation of HGF R on undifferentiated epithelium by HGF released from neighboring mesenchymal cells (20). Genetic polymorphisms, chromosomal translocation, over-expression, and additional splicing and proteolytic cleavage of HGF R have been described in a wide range of cancers (1). Within the ECD, human HGF R shares 86-88% amino acid sequence identity with canine, mouse, and rat HGF R.

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（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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