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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594抗体(Anti-Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594 antibody)

掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：208332

アールアンドディーシステムス /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594に対する抗体(Anti-Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594 )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
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価格

[在庫・価格：2024年05月18日 20時35分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

商品コード
メーカー
包装
価格
在庫
法規制等

納期

文献数

Anti-Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594 Antibody (Clone 351615)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

FAB2708T-100UG
RSDアールアンドディーシステムス
R&D Systems, Inc.
100 μg
¥91,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文	別名：CD204 クローン：351615 Genbank No： 4481 Protein Accession No： P21757
法規制等
保存条件				法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse	クラス	IgG	標識	Alexa Fluor 594
交差性	Human			適用	FCM
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット		性状	Protein A/G Affinity Purified	吸収処理
掲載カタログ
製品記事	M1/M2 Macrophage Activation Marker
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[在庫・価格：2024年05月18日 20時35分現在]

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Anti-Human SR-AI/MSR Alexa Fluor 594 Antibody (Clone 351615)

文献数： 0

商品コード：FAB2708T-100UG
メーカー：RSD
包装：100μg
価格：¥91,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文	別名：CD204 クローン：351615 Genbank No： 4481 Protein Accession No： P21757
法規制等
保存条件		法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse
交差性	Human	適用	FCM
標識	Alexa Fluor 594	性状	Protein A/G Affinity Purified
吸収処理		クラス	IgG
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット
掲載カタログ
製品記事	M1/M2 Macrophage Activation Marker
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Product Details

Species Reactivity	Human
Label	Alexa Fluor 594
Immunogen	Mouse myeloma cell line NS0-derived recombinant human SR‑AI/MSRLys77-Leu451Accession # P21757
Source	Monoclonal Mouse IgG2b Clone # 351615
Specificity	Detects human SR‑AI/MSR in direct ELISAs and Western blots. In direct ELISAs and Western blots, no cross-reactivity with recombinant mouse SR-AI is observed.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Flow Cytometry	0.25-1 µg/10⁶ cells	THP‑1 human acute monocytic leukemia cell line treated with PMA and Ca²⁺ ionomycin

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Related Product & Information

Background	SR-AI/MSR
background_content	Background: SR-AI/MSR The type I class A macrophage scavenger receptor (SR-AI; also MSR-AI) is a 70-80 kDa protein that belongs to the scavenger receptor superfamily (1‑3). Receptors of this family contain characteristic extracellular domains and bind to a series of generally unrelated, but negatively-charged/polyanionic ligands (1, 3). Human SR-AI is a type II transmembrane glycoprotein that is 451 amino acids (aa) in length. It contains a 50 aa cytoplasmic tail, a 26 aa transmembrane segment and a 375 aa extracellular region (4, 5). The extracellular region contains four definitive domains, with a membrane proximal spacer of 33 aa, an alpha -helical coiled-coil domain of 163 aa, a collagen-like domain of 69 aa, and a cysteine-rich C-terminus of 110 aa (4, 6). The cysteine-rich domain (CRD) forms three intrachain disulfide bonds (7). The functional form of the molecule is a 220‑230 kDa membrane-associated trimer that, in human, apparently has two disulfide bonded chains and a third noncovalently associated subunit (8, 9). Human extracellular region is 73% and 72% aa identical to bovine and mouse SR-AI extracellular region, respectively. The human gene for SR-A gives rise to three isoforms; the I isoform of 451 aa, the II isoform of 358 aa, and the III isoform of 388 aa (4, 5, 10). All are identical through the first 344 aa which includes the cytoplasmic tail through the collagenous domain. Isoform II (SR-AII) shows a severe truncation of the CRD, but is expressed on the cell surface. Isoform III (SR-AIII) has a modest truncation of the CRD, and cannot be expressed on the cell surface. However, relative to SR-AI, SR-AII is known to show differential sensitivity to LPS and receptor binding to gram‑negative bacteria (9, 11), while SR-AIII is known to be a dominant-negative isoform (10). SR-AIII may achieve this by either heterotrimerizing with SR-AI, or simply eliminating the production of SR-AI mRNA.

Background

SR-AI/MSR

background_content

Background:
SR-AI/MSR
The type I class A macrophage scavenger receptor (SR-AI; also MSR-AI) is a 70-80 kDa protein that belongs to the scavenger receptor superfamily (1‑3). Receptors of this family contain characteristic extracellular domains and bind to a series of generally unrelated, but negatively-charged/polyanionic ligands (1, 3). Human SR-AI is a type II transmembrane glycoprotein that is 451 amino acids (aa) in length. It contains a 50 aa cytoplasmic tail, a 26 aa transmembrane segment and a 375 aa extracellular region (4, 5). The extracellular region contains four definitive domains, with a membrane proximal spacer of 33 aa, an alpha -helical coiled-coil domain of 163 aa, a collagen-like domain of 69 aa, and a cysteine-rich C-terminus of 110 aa (4, 6). The cysteine-rich domain (CRD) forms three intrachain disulfide bonds (7). The functional form of the molecule is a 220‑230 kDa membrane-associated trimer that, in human, apparently has two disulfide bonded chains and a third noncovalently associated subunit (8, 9). Human extracellular region is 73% and 72% aa identical to bovine and mouse SR-AI extracellular region, respectively. The human gene for SR-A gives rise to three isoforms; the I isoform of 451 aa, the II isoform of 358 aa, and the III isoform of 388 aa (4, 5, 10). All are identical through the first 344 aa which includes the cytoplasmic tail through the collagenous domain. Isoform II (SR-AII) shows a severe truncation of the CRD, but is expressed on the cell surface. Isoform III (SR-AIII) has a modest truncation of the CRD, and cannot be expressed on the cell surface. However, relative to SR-AI, SR-AII is known to show differential sensitivity to LPS and receptor binding to gram‑negative bacteria (9, 11), while SR-AIII is known to be a dominant-negative isoform (10). SR-AIII may achieve this by either heterotrimerizing with SR-AI, or simply eliminating the production of SR-AI mRNA.

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（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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