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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647抗体(Anti-Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647 antibody)

掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：206256

アールアンドディーシステムス /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647に対する抗体(Anti-Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647 )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
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価格

[在庫・価格：2024年05月17日 10時35分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

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法規制等

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文献数

Anti-Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647 Antibody (Clone 162709)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

FAB1002R-100UG
RSDアールアンドディーシステムス
R&D Systems, Inc.
100 μg
¥87,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文	別名：7B4 クローン：162709 Genbank No： 1003 Protein Accession No： 2208309A
法規制等
保存条件				法規備考
抗原種		免疫動物	Rat	クラス	IgG	標識	Alexa Fluor 647
交差性	Mouse			適用	FCM
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット		性状	Protein A/G Affinity Purified	吸収処理
掲載カタログ
製品記事
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[在庫・価格：2024年05月17日 10時35分現在]

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Anti-Mouse VE-Cadherin Alexa Fluor 647 Antibody (Clone 162709)

文献数： 0

商品コード：FAB1002R-100UG
メーカー：RSD
包装：100μg
価格：¥87,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文	別名：7B4 クローン：162709 Genbank No： 1003 Protein Accession No： 2208309A
法規制等
保存条件		法規備考
抗原種		免疫動物	Rat
交差性	Mouse	適用	FCM
標識	Alexa Fluor 647	性状	Protein A/G Affinity Purified
吸収処理		クラス	IgG
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット
掲載カタログ
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Product Details

Species Reactivity	Mouse
Label	Alexa Fluor 647
Immunogen	Mouse myeloma cell line NS0-derived recombinant mouse VE-CadherinAsp46-Gln592 (Gly67 del, Ile69Asp, Lys70Gln)Accession # 2208309A
Source	Monoclonal Rat IgG2b Clone # 162709
Specificity	Detects mouse VE-Cadherin in direct ELISAs and Western blots. In direct ELISAs and Western blots, no cross-reactivity with recombinant human (rh) Cadherin-8, rhCadherin-17, rhN-Cadherin, recombinant mouse (rm) E-Cadherin, or rmP-Cadherin is observed.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Flow Cytometry	0.25-1 µg/10⁶ cells	bEnd.3 mouse endothelioma cell line

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Related Product & Information

Background	VE-Cadherin
background_content	Background: VE-Cadherin The cadherin (Ca++-dependent adherence) superfamily is a large group of membrane-associated glycoproteins that engage in homotypic, calcium-dependent, cell-cell adhesion events. The superfamily can be divided into at least five major subfamilies based on molecule gene structure, and/or extracellular (EC) and intracellular domains (1-4). Subfamilies include classical/type I, atypical/type II, and desmosomal-related cadherins (1-3). VE-Cadherin (vascular endothelial cadherin; also cadherin-5 and CD144) is a 125 kDa atypical/type II subfamily cadherin. Its subfamily classification is based principally on its genomic structure, as its physical structure is notably divergent from other type II subfamily members (2, 3). Mouse VE-Cadherin is synthesized as a 784 amino acid (aa) type I transmembrane (TM) preproprotein that contains a 24 aa signal peptide, a 21 aa prosequence, a 554 aa extracellular region (ECR), a 21 aa TM segment, and a 164 aa cytoplasmic domain (5, 6). The ECR contains five Ca++-binding cadherin domains that are approximately 105 aa in length. Cadherin domains are comprised of two beta ‑sheets that are oriented like bread in a sandwich. Although complex, the N-terminal cadherin domain mediates trans interactions, while the internal domains contribute to cis multimerizations (7). Mouse VE-Cadherin ECR is 92%, 77%, and 73% aa identical to rat, human and porcine VE-Cadherin ECR, respectively. VE-Cadherin is involved in the maintenance of endothelial permeability. In this regard, VE-Cadherin does not initiate new blood vessel formation; it maintains it once formed. Thus, when VE‑Cadherin is downregulated, cells part and permeability increases (8). Notably, VEGF is known to promote vascular leakage, and apparently does so by inducing a beta ‑arrestin-dependent endocytosis of VE-Cadherin (9). Part of this effect may be mediated by VE‑Cadherin itself which is reported to increase the membrane half-life of VEGF R2 (10). VE-Cadherin acts homotypically at sites of zonula adherens. On each expressing cell, it is proposed that VE-Cadherin first forms a trimer, which then dimerizes with a trimeric counterpart in-trans. Alternatively, two cis-dimers could act in-trans to generate homotypic binding (11). In addition to cell adhesion, VE‑Cadherin also is reported to mediate TGF-beta receptor assembly. When clustered, VE‑Cadherin enhances T beta RII/T beta RI assembly into an active receptor complex on endothelial cells (12). VE-Cadherin is expressed on endothelial cells, trophoblast cells, endothelial progenitor cells and embryonic hematopoietic cells (5, 8, 13, 14).

Background

VE-Cadherin

background_content

Background:
VE-Cadherin
The cadherin (Ca++-dependent adherence) superfamily is a large group of membrane-associated glycoproteins that engage in homotypic, calcium-dependent, cell-cell adhesion events. The superfamily can be divided into at least five major subfamilies based on molecule gene structure, and/or extracellular (EC) and intracellular domains (1-4). Subfamilies include classical/type I, atypical/type II, and desmosomal-related cadherins (1-3). VE-Cadherin (vascular endothelial cadherin; also cadherin-5 and CD144) is a 125 kDa atypical/type II subfamily cadherin. Its subfamily classification is based principally on its genomic structure, as its physical structure is notably divergent from other type II subfamily members (2, 3). Mouse VE-Cadherin is synthesized as a 784 amino acid (aa) type I transmembrane (TM) preproprotein that contains a 24 aa signal peptide, a 21 aa prosequence, a 554 aa extracellular region (ECR), a 21 aa TM segment, and a 164 aa cytoplasmic domain (5, 6). The ECR contains five Ca++-binding cadherin domains that are approximately 105 aa in length. Cadherin domains are comprised of two beta ‑sheets that are oriented like bread in a sandwich. Although complex, the N-terminal cadherin domain mediates trans interactions, while the internal domains contribute to cis multimerizations (7). Mouse VE-Cadherin ECR is 92%, 77%, and 73% aa identical to rat, human and porcine VE-Cadherin ECR, respectively. VE-Cadherin is involved in the maintenance of endothelial permeability. In this regard, VE-Cadherin does not initiate new blood vessel formation; it maintains it once formed. Thus, when VE‑Cadherin is downregulated, cells part and permeability increases (8). Notably, VEGF is known to promote vascular leakage, and apparently does so by inducing a beta ‑arrestin-dependent endocytosis of VE-Cadherin (9). Part of this effect may be mediated by VE‑Cadherin itself which is reported to increase the membrane half-life of VEGF R2 (10). VE-Cadherin acts homotypically at sites of zonula adherens. On each expressing cell, it is proposed that VE-Cadherin first forms a trimer, which then dimerizes with a trimeric counterpart in-trans. Alternatively, two cis-dimers could act in-trans to generate homotypic binding (11). In addition to cell adhesion, VE‑Cadherin also is reported to mediate TGF-beta receptor assembly. When clustered, VE‑Cadherin enhances T beta RII/T beta RI assembly into an active receptor complex on endothelial cells (12). VE-Cadherin is expressed on endothelial cells, trophoblast cells, endothelial progenitor cells and embryonic hematopoietic cells (5, 8, 13, 14).

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（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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