抗Human Vimentin Alexa Fluor 488抗体(Anti-Human Vimentin Alexa Fluor 488 antibody)
掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：195934
Human Vimentin Alexa Fluor 488に対する抗体(Anti-Human Vimentin Alexa Fluor 488 )です。
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価格
[在庫・価格 ：2024年05月25日 08時35分現在]
※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。
| 詳細 | 商品名 |
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文献数 | ||
|---|---|---|---|---|---|
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Anti-Human Vimentin Alexa Fluor 488 Affinity Purified PAb |
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2 | |||
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Anti-Human Vimentin Alexa Fluor 488 Affinity Purified PAb
文献数： 2
- 商品コード：IC8104G
- メーカー：RSD
- 包装：100tests
- 価格：¥89,000
- 在庫：無(未発注)
- 納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
- 法規制等：
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Product Details
| Species Reactivity | Human |
|---|---|
| Label | Alexa Fluor 488 |
| Immunogen | E. coli-derived recombinant human VimentinSer2-Glu466Accession # P08670 |
| Source | Polyclonal Goat IgG |
| Purification | Antigen Affinity-purified |
| Specificity | Vimentin antibodies are ideal for immunocytochemistry colocalization studies in intermediate filaments. The unconjugated antibody detects human Vimentin in Western blots. |
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Applications and Data
| Recommended Concentration | Sample | |
| Immunocytochemistry | 1:10 dilution | See below |
| Immunocytochemistry | |
|---|---|
 | Vimentin in HeLa Human Cell Line. Vimentin was detected in formaldehyde fixed HeLa human cervical epithelial carcinoma cell line using Goat Anti-Human Vimentin Alexa Fluor® 488‑conjugated Antigen Affinity-purified Polyclonal Antibody (green; Catalog # IC8104G) at 1:10 dilution overnight at 4 ° C and counterstained with DAPI (blue). Specific staining was localized to intermediate filaments. View our protocol for Fluorescent ICC Staining of Cells on Coverslips. |
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Related Product & Information
| Background | Vimentin |
|---|---|
| background_content | Background: Vimentin Vimentin is a 57 kDa class III intermediate filament (IF) protein that belongs to the intermediate filament family. It is the predominant IF in cells of mesenchymal origin such as vascular endothelium and blood cells (1‑3). The human Vimentin cDNA encodes a 466 amino acid (aa) protein that contains head and tail regions with multiple regulatory Ser/Thr phosphorylation sites, and a central rod domain with three coiled-coil regions separated by linkers (1, 2). Human Vimentin shares 97‑98% aa identity with mouse, rat, ovine, bovine and canine Vimentin. Sixteen Vimentin coiled-coil dimers self-assemble to form intermediate (10‑12 nm wide) filaments (4). These filaments then anneal longitudinally to form non-polarized fibers that support cell structure and withstand stress (4). IF fibers are highly dynamic, and half-life depends on the balance between kinase and phosphatase activity. For example, phosphorylation followed by dephosphorylation drives IF disintegration, followed by reorganization during mitosis (1, 5, 6). Interactions of head and tail domains link IFs with other structures such as actin and microtubule cytoskeletons (7). Vimentin is involved in positioning autophagosomes, lysosomes and the Golgi complex within the cell (8). It facilitates cell migration and motility by recycling internalized trailing edge integrins back to the cell surface at the leading edge (9‑11). Vimentin helps maintain the lipid composition of cellular membranes, and caspase cleavage of Vimentin is a key event in apoptosis (8, 12). Phosphorylation promotes secretion of Vimentin by TNF-alpha -stimulated macrophages (13). Extracellular Vimentin has been shown to associate with several microbes, and appears to promote an antimicrobial oxidative burst (13, 14). Cell-associated Vimentin can also interact with NKp46 to recruit NK cells to tuberculosis-infected monocytes (15). |
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