F. meningosepticum PNGase F Protein組換え体(リコンビナント)タンパク質 | Recombinant F. meningosepticum PNGase F Protein

R&D Systems社の高品質なF. meningosepticum PNGase F Proteinの組換え体タンパク質（Recombinant F. meningosepticum PNGase F Protein）です。

※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

他社製品との比較例
Recombinant F. meningosepticum PNGase F Protein（#9109-GH）と競合他社製品Aで、37℃、1時間においてRNase B（10μg）を脱グリコシル化した。R&D Systems社のE. coli 産生酵素の方が、競合他社製品Aのよりも良い結果が得られた。

※バルク包装品も承ります。お気軽にお問合せ下さい。

R&D Systems社組換え体タンパク質製品では通常ウシ血清アルブミン(BSA)をキャリアタンパク質として加えています。キャリアタンパク質を加えることで組換え体タンパク質の安定性が高まり、使用期限が長くなります。また、より濃度の低い溶液での保管も可能となります。CF製品はBSAが含まれない製品となります。一般的に細胞培養や、ELISAのスタンダードにはBSA含有製品を推奨しています。CF製品はBSAが影響してしまうアプリケーションに推奨されます。

PNGase F, peptide N-glycosidase F from Flavobacterium meningosepticum, catalyzes the hydrolysis of asparagine-linked high mannose, as well as hybrid and complex oligosaccharides from glycoproteins (1). Unlike glycosidases that hydrolyze glycosidic bonds, PNGase F is an amidase that cleaves thebeta-aspartylglucosamine bond between the innermost GlcNAc of N-glycans and asparagine residues of glycoproteins (2). The enzyme is highly active on variousN-glycans except those with the innermost GlcNAc modified with alpha 1-3-linked core fucose, which is commonly found on plant glycoproteins (3). Cleavage with PNGase F will convert the asparagine residue to an aspartic residue, allowing identification of the glycosylation site by mass spectrometry (4). This purified enzyme is compatible with glycan analysis using mass spectrometry.