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メーカー：	Horizon社Dharmacon製品 OriGene Technologies TransOMIC Technologies
	Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称：DHA)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら OriGene Technologies社(メーカー略称：ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら TransOMIC Technologies社(メーカー略称：TOT)のRNAiコレクション，cDNAコレクション，Yeastコレクションなど，遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。クローンコレクション検索の使い方はこちら
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抗Human IL-17 RD/SEF Allophycocyanin抗体(Anti-Human IL-17 RD/SEF Allophycocyanin antibody)

掲載日情報：2018/11/26 現在Webページ番号：159820

アールアンドディーシステムス /
R&D Systems, Inc.
[メーカー略称：RSD]

Human IL-17 RD/SEF Allophycocyaninに対する抗体(Anti-Human IL-17 RD/SEF Allophycocyanin )です。
※ 本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

価格
Product Details
Applications and Data
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価格

[在庫・価格：2024年06月07日 13時15分現在]

※ 表示されている納期は弊社に在庫が無く、取り寄せた場合の納期目安となります。

詳細

商品名

商品コード
メーカー
包装
価格
在庫
法規制等

納期

文献数

Anti-Human IL-17 RD/SEF Allophycocyanin MAb (Clone 309511)

データシート※最新のデータシートでない場合があります

FAB22751A
RSDアールアンドディーシステムス
R&D Systems, Inc.
100 tests
¥87,000
無 (未発注)

10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。

マイリストに追加マイリスト追加済

説明文	別名：FLJ35755 クローン：309511 Genbank No： 54756 Protein Accession No： Q8NFM7
法規制等
保存条件				法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse	クラス	IgG	標識	APC
交差性	Human			適用	FCM
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット		性状	Protein A/G Affinity Purified	吸収処理
掲載カタログ
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[在庫・価格：2024年06月07日 13時15分現在]

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Anti-Human IL-17 RD/SEF Allophycocyanin MAb (Clone 309511)

文献数： 0

データシート※最新のデータシートでない場合があります

商品コード：FAB22751A
メーカー：RSD
包装：100tests
価格：¥87,000
在庫：無(未発注)
納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
法規制等：

説明文	別名：FLJ35755 クローン：309511 Genbank No： 54756 Protein Accession No： Q8NFM7
法規制等
保存条件		法規備考
抗原種		免疫動物	Mouse
交差性	Human	適用	FCM
標識	APC	性状	Protein A/G Affinity Purified
吸収処理		クラス	IgG
クロナリティ	Monoclonal	フォーマット
掲載カタログ
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Product Details

Species Reactivity	Human
Label	Allophycocyanin
Immunogen	Mouse myeloma cell line NS0-derived recombinant human IL‑17 RD/SEFAla27-Arg299Accession # Q8NFM7
Source	Monoclonal Mouse IgG1 Clone # 309511
Purification	Protein A or G purified from hybridoma culture supernatant
Specificity	Detects human IL‑17 RD/SEF in direct ELISAs.

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Applications and Data

	Recommended Concentration	Sample
Flow Cytometry	10 µL/10⁶ cells	See below

Flow Cytometry
	Detection of IL‑17 RD/SEF in HEK293 Human Cell Line Transfected with Human IL-17 RD/SEF by Flow Cytometry. HEK293 human embryonic kidney cell line transfected with human IL‑17 RD/SEF (upper panel) or irrelevant transfectant (lower panel) was stained with Mouse Anti-Human IL#8209;17 RD/SEF APC‑conjugated Monoclonal Antibody (Catalog # FAB22751A, filled histogram) or isotype control antibody (Catalog # IC002A, open histogram). View our protocol for Staining Membrane-associated Proteins.

Flow Cytometry

Detection of IL‑17 RD/SEF in HEK293 Human Cell Line Transfected with Human IL-17 RD/SEF by Flow Cytometry.
HEK293 human embryonic kidney cell line transfected with human IL‑17 RD/SEF (upper panel) or irrelevant transfectant (lower panel) was stained with Mouse Anti-Human IL#8209;17 RD/SEF APC‑conjugated Monoclonal Antibody (Catalog # FAB22751A, filled histogram) or isotype control antibody (Catalog # IC002A, open histogram). View our protocol for Staining Membrane-associated Proteins.

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Related Product & Information

Background	IL-17 RD/SEF
background_content	Background: IL-17 RD/SEF Interleukin-17 receptor D (IL-17 RD), also known as SEF (Similar Expression to FGFs), is a type I transmembrane protein that is found in both the cytoplasm and plasma membrane (1-5). The gene for this protein belongs to a synexpression group originally identified in zebrafish where SEF is expressed along with FGF-3, -8, sprouty-2 (SPRY2) and SPRY4 (6, 7). By alternate splicing, two transcript variants, potentially encoding three protein isoforms, exist. One is a full-length long form, one a shortened form that uses an alternate start site, and one an alternate splice form that removes the classic signal sequence (1-4). These isoforms have different expression patterns, subcellular localization, and function. The membrane-bound long form of human IL-17 RD is synthesized as a 739 amino acid (aa) precursor protein with a putative 27 aa signal peptide, a 272 aa extracellular domain, a 20 aa transmembrane segment and a 420 aa cytoplastic domain. The extracellular domain contains one Ig-like domain and a fibronectin type III motif. The cytoplasmic domain shares homology with the intracellular domains of IL-17 receptor family members and shows one TIR (Toll/IL-1 Receptor) domain and a putative TRAF6-binding motif (2). Natural IL-17 RD has been shown to form homomultimeric complexes (3). Unlike the alternate splice form of IL-17 RD that has a restricted pattern of expression, the full-length IL-17 RD isoform is expressed in most adult tissues and during embryonic development (3, 5). Functionally, IL-17 RD has been shown to be an inhibitor of FGF signaling. The molecule’s extracellular domain does not seem to be involved. There is an interaction between the intracellular domains of FGFR1/2 and IL-17 RD that blocks ERK dissociation from MEK, thereby interfering with downstream ERK activation of nuclear Elk-1 (8). IL-17 RD has also been reported to interact with TAK1 and induce JNK activation and apoptosis (9). Ligands that interact with the extracellular domain of IL-17 RD have not been identified.

Background

IL-17 RD/SEF

background_content

Background:
IL-17 RD/SEF
Interleukin-17 receptor D (IL-17 RD), also known as SEF (Similar Expression to FGFs), is a type I transmembrane protein that is found in both the cytoplasm and plasma membrane (1-5). The gene for this protein belongs to a synexpression group originally identified in zebrafish where SEF is expressed along with FGF-3, -8, sprouty-2 (SPRY2) and SPRY4 (6, 7). By alternate splicing, two transcript variants, potentially encoding three protein isoforms, exist. One is a full-length long form, one a shortened form that uses an alternate start site, and one an alternate splice form that removes the classic signal sequence (1-4). These isoforms have different expression patterns, subcellular localization, and function. The membrane-bound long form of human IL-17 RD is synthesized as a 739 amino acid (aa) precursor protein with a putative 27 aa signal peptide, a 272 aa extracellular domain, a 20 aa transmembrane segment and a 420 aa cytoplastic domain. The extracellular domain contains one Ig-like domain and a fibronectin type III motif. The cytoplasmic domain shares homology with the intracellular domains of IL-17 receptor family members and shows one TIR (Toll/IL-1 Receptor) domain and a putative TRAF6-binding motif (2). Natural IL-17 RD has been shown to form homomultimeric complexes (3). Unlike the alternate splice form of IL-17 RD that has a restricted pattern of expression, the full-length IL-17 RD isoform is expressed in most adult tissues and during embryonic development (3, 5). Functionally, IL-17 RD has been shown to be an inhibitor of FGF signaling. The molecule’s extracellular domain does not seem to be involved. There is an interaction between the intracellular domains of FGFR1/2 and IL-17 RD that blocks ERK dissociation from MEK, thereby interfering with downstream ERK activation of nuclear Elk-1 (8). IL-17 RD has also been reported to interact with TAK1 and induce JNK activation and apoptosis (9). Ligands that interact with the extracellular domain of IL-17 RD have not been identified.

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（テクニカルサポート試薬担当）

reagent@funakoshi.co.jp

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