GM 6001 | CAS:142880-36-2

掲載日情報:2018/02/06 現在Webページ番号:158970

Cayman Chemical社のGM 6001です。

Cayman Chemical社ではプロスタグランジンやステロイドホルモンをはじめとする高品質な低分子化合物などを販売しています。 生理活性や阻害効果を有する物質も多数取り揃えております。

本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。

構造式

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製品情報

GM 6001 is a potent, reversible broad spectrum inhibitor of zinc-containing proteases, including matrix metalloproteinases (MMPs). It inhibits zinc-containing thermolysin and elastase from P. aeruginosa, both with Ki values of 20 nM. GM 6001 inhibits MMP-1, -2, -7, -8, -9, -12, -13, -14, -16, and -26 with Ki or IC50 values between 0.1 and 10 nM. It inhibits disintegrin and metalloproteinase domain-containing (ADAM) proteins ADAM9, ADAM10, ADAM12, and ADAM17 at nanomolar concentrations. It less potently inhibits lethal factor from B. anthracis anthrax lethal toxin (Ki = 2.74 μM). GM 6001 also impairs the growth of the human pathogen Chlamydia by inhibiting peptide deformylase, which contains iron rather than zinc (IC50 = 38 nM).

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製品詳細

name GM 6001

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参考文献

1. Augé, F.,Hornebeck, W.,Decarme, M., et al. Improved gelatinase a selectivity by novel zinc binding groups containing galardin derivatives. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 13(10), 1783-1786 (2003).

2. Grobelny, D.,Poncz, L., and Galardy, R.E. Inhibition of human skin fibroblast collagenase, thermolysin, and Pseudomonas aeruginosa elastase by peptide hydroxamic acids. Biochemistry 31(3), 7152-7154 (1992).

3. Ma, D.,Wu, W.,Yang, G., et al. Tetrahydroisoquinoline based sulfonamide hydroxamates as potent matrix metalloproteinase inhibitors. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 14(1), 47-50 (2004).

4. Levy, D.E.,Lapierre, F.,Liang, W., et al. Matrix metalloproteinase inhibitors: A structure-activity study. Journal of Medicinal Chemistry 41(2), 199-223 (1988).

5. Fray, M.J.,Burslem, M.F., and Dickinson, R.P. Selectivity of inhibition of matrix metalloproteases MMP-3 and MMP-2 by succinyl hydroxamates and their carboxylic acid analogues is dependent on P3' group chirality. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 11(4), 567-570 (2001).

6. Yamamoto, M.,Tsujishita, H.,Hori, N., et al. Inhibition of membrane-type 1 matrix metalloproteinase by hydroxamate inhibitors: an examination of the subsite pocket. Journal of Medicinal Chemistry 41(8), 1209-1217 (1998).

7. Oh, M.,Im, I.,Lee, Y.J., et al. Structure-based virtual screening and biological evaluation of potent and selective ADAM12 inhibitors. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 14(24), 6071-6074 (2004).

8. Kwan, J.C.,Eksioglu, E.A.,Liu, C., et al. Grassystatins A-C from marine cyanobacteria, potent cathepsin E inhibitors that reduce antigen presentation. Journal of Medicinal Chemistry 52(18), 5732-5747 (2009).

9. Kocer, S.S.,Walker, S.G.,Zerler, B., et al. Metalloproteinase inhibitors, nonantimicrobial chemically modified tetracyclines, and ilomastat block Bacillus anthracis lethal factor activity in viable cells. Infection and Immunity 73(11), 7548-7557 (2005).

10. Balakrishnan, A.,Patel, B.,Sieber, S.A., et al. Metalloprotease inhibitors GM6001 and TAPI-0 inhibit the obligate intracellular human pathogen Chlamydia trachomatis by targeting peptide deformylase of the bacterium. The Journal of Biological Chemisty 281(24), 16691-26696 (2006).

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