TIMP-3 組換え体(リコンビナント)タンパク質 | Recombinant Human TIMP-3
掲載日情報：2015/01/26 現在Webページ番号：113307
R&D Systems社製の高品質なTIMP-3の組換え体タンパク質(Recombinant Human TIMP-3)です。
※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。
[在庫・価格 ：2024年05月18日 00時00分現在]
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TIMP-3, Human, Recombinant, Carrier-free |
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[在庫・価格 ：2024年05月18日 00時00分現在]
TIMP-3, Human, Recombinant, Carrier-free
文献数： 20
- 商品コード：973-TM-010
- メーカー：RSD
- 包装：10μg
- 価格：¥114,000
- 在庫：無(未発注)
- 納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
- 法規制等：
| 説明文 |
産生：NS0，純度：>95%, by SDS-PAGE visualized with Silver Staining and quantitative densitometry by Coomassie® Blue Staining.，由来動物：Human，M.W.：22 kDa，Genbank：7078，エンドトキシンレベル：<1.0 EU per 1 µg of the protein by the LAL method. 別名：HSMRK222 Genbank No： 7078 Protein Accession No： P35625 |
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| 法規制等 | |||
| 保存条件 | -20℃ | 法規備考 | |
| 掲載カタログ |
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| 製品記事 | |||
| 関連記事 | |||
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バルク注文に関して
※バルク包装品も承ります。お気軽にお問合せ下さい。
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CF(Carrier-Free)とは？
R&D Systems社組換え体タンパク質製品では通常ウシ血清アルブミン(BSA)をキャリアタンパク質として加えています。キャリアタンパク質を加えることで組換え体タンパク質の安定性が高まり、使用期限が長くなります。また、より濃度の低い溶液での保管も可能となります。CF製品はBSAが含まれない製品となります。一般的に細胞培養や、ELISAのスタンダードにはBSA含有製品を推奨しています。CF製品はBSAが影響してしまうアプリケーションに推奨されます。
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Product Details
- Source
- Mouse myeloma cell line, NS0-derived, Cys24-Pro211
- Accession
- P35625
- Purity
- >95%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by silver stain.
- Predicted Molecular Mass
- 22 kDa
- SDS-PAGE
- 26 kDa, reducing conditions
- Activity
- Measured by its ability to inhibit human MMP-2 cleavage of a fluorogenic peptide substrate Mca-PLGL-Dpa-AR-NH2 (Catalog # ES001).The IC50 value is approximately 3 nM, under conditions the described conditions. See Activity Recombinant Human TIMP-3 is also an excellent inhibitor of human TACE (ADAM-17), with IC50 values measured in the low nM range.
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Additional Information
- Molecule Information
- TIMP-3
- Aliases
- undefined
- Entrez Gene IDs
- 7078 (Human); 21859 (Mouse); 25358 (Rat)
- Background
- TIMPs
- TIMPs-1 through -4 regulate the activity of zinc metalloproteases known as MMPs, ADAMs andADAMTSs.Structurally, TIMPs contain two domains. The N-terminal domain binds to the activesite of mature metalloproteases via a 1:1 non-covalent interaction, blocking access of substrates to thecatalytic site.In addition, The C-terminal domain of TIMP-1 and TIMP-2 binds to the hemopexin- like domain of pro-MMP-9 and pro-MMP-2, respectively.The latter binding is essential for the cellsurface activation of MMP-2 by MMP-14.
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Citations
Citations of cell biology reagents in peer reviewed literature can be used as a direct measure of product quality. They can also provide crucial insightinto their use under specialized or unique experimental conditions. Because of the importance published citations have to researchers, R&D Systems personnelmanually curate a database that contains references using R&D Systems products. The data collected includes not only links to publications in PubMed, but alsoprovides information about sample types, species, and experimental conditions.
Insights into ectodomain shedding and processing of protein-tyrosine pseudokinase 7 (PTK7).
Golubkov V, Strongin A
J Biol Chem 2012 287:42009-18
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Regulated proteolytic processing of Reelin through interplay of tissue plasminogen activator (tPA), ADAMTS-4, ADAMTS-5, and their modulators.
Knuesel I, Krstic D, Rodriguez M
PLoS ONE 2012 7:e47793
Species: Human
Protein Application: Enzyme Activity
Heparan sulfate-modulated, metalloprotease-mediated sonic hedgehog release from producing cells.
Bordych C, Dierker T, Dreier R, Grobe K, Petersen A
J. Biol. Chem. 2009 284:8013-22
Species: Chicken
Protein Application: Bioassay
MMP25 (MT6-MMP) is highly expressed in human colon cancer, promotes tumor growth, and exhibits unique biochemical properties.
Bernardo MM, Fridman R, Sohail A, Sun Q, Toth M, Turner JR, Weber CR, Zhao H
J. Biol. Chem. 2007 282:21998-2010
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Coregulation of vascular tube stabilization by endothelial cell TIMP-2 and pericyte TIMP-3.
Anthis NJ, Bayless KJ, Bohnsack BL, Davis GE, Faske JB, Hirschi KK, Saunders WB
J. Cell Biol. 2006 175:179-91
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Tumor cell invasion of collagen matrices requires coordinate lipid agonist-induced G-protein and membrane-type matrix metalloproteinase-1-dependent signaling.
Fisher KE, Koh W, Pop A
Mol. Cancer 2006 5:69
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Depletion of cellular cholesterol and lipid rafts increases shedding of CD30.
Borchmann P, Engert A, Hansen HP, Kallen KJ, Lange H, von Strandmann EP, von Tresckow B
J. Immunol. 2004 172:4324-31
Species: Human
Protein Application: Bioassay
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