Serpin E1/PAI-1 組換え体(リコンビナント)タンパク質 | Recombinant Human Serpin E1/PAI-1
掲載日情報：2015/01/26 現在Webページ番号：111808
R&D Systems社製の高品質なSerpin E1/PAI-1の組換え体タンパク質(Recombinant Human Serpin E1/PAI-1)です。
※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。
[在庫・価格 ：2024年06月04日 16時15分現在]
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Plasminogen Activator Inhibitor-1, Human, Recombinant, Carrier-free <PAI-1> <Serpin E1> |
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[在庫・価格 ：2024年06月04日 16時15分現在]
Plasminogen Activator Inhibitor-1, Human, Recombinant, Carrier-free <PAI-1> <Serpin E1>
文献数： 8
- 商品コード：1786-PI-010
- メーカー：RSD
- 包装：10μg
- 価格：¥86,000
- 在庫：無(未発注)
- 納期：10日程度 ※※ 表示されている納期は弊社に在庫がなく、取り寄せた場合の目安納期となります。
- 法規制等：
| 説明文 |
産生：Sf 21 (stably transfected)，純度：>95%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by silver stain.，由来動物：Human，M.W.：44 kDa，Genbank：5054，エンドトキシンレベル：<1.0 EU per 1 µg of the protein by the LAL method. 別名：Endothelial plasminogen activator inhibitor Genbank No： 5054 Protein Accession No： P05121 |
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| 法規制等 | |||
| 保存条件 | -20℃ | 法規備考 | |
| 掲載カタログ |
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| 製品記事 |
Quantikine Human / Total Human Serpin E1 (PAI-1) ELISA Kit |
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| 関連記事 | |||
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バルク注文に関して
※バルク包装品も承ります。お気軽にお問合せ下さい。
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CF(Carrier-Free)とは？
R&D Systems社組換え体タンパク質製品では通常ウシ血清アルブミン(BSA)をキャリアタンパク質として加えています。キャリアタンパク質を加えることで組換え体タンパク質の安定性が高まり、使用期限が長くなります。また、より濃度の低い溶液での保管も可能となります。CF製品はBSAが含まれない製品となります。一般的に細胞培養や、ELISAのスタンダードにはBSA含有製品を推奨しています。CF製品はBSAが影響してしまうアプリケーションに推奨されます。
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Product Details
- Source
- Spodoptera frugiperda, Sf 21 (stably transfected)-derived, Met1-Pro402, with a C-terminal 10-His tag
- Accession
- P05121
- Purity
- >95%, by SDS-PAGE under reducing conditions and visualized by silver stain.
- Predicted Molecular Mass
- 44 kDa
- SDS-PAGE
- 43 kDa, reducing conditions
- Activity
- Measured by its ability to inhibit uPA cleavage of a peptide substrate, N-carbobenzyloxy-Gly-Gly-Arg-7-amido-4-methylcoumarin (Z-GGR-AMC). The IC50 value is <13 nM, as measured under the described conditions.
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Additional Information
- Molecule Information
- Serpin E1/PAI-1
- Aliases
- Nexin; PAI-1; PLANH1
- Entrez Gene IDs
- 5054 (Human); 18787 (Mouse)
- Background
- Serpins
- The human serpin superfamily consists of at least 35 members that target not only serine proteases, but also selected cysteine proteases and non-protease proteins. Serpins bind the protease active site resulting in a major conformational rearrangement that traps the enzyme in a covalent acyl-enzyme intermediate. As protease inhibitors, serpins have an array of functions including regulating blood clotting, the complement pathway, extracellular matrix remodeling, and cell motility. They are also involved in activities that extend beyond their ability to inhibit proteases. For instance, they may also regulate blood pressure, angiogenesis, or act as storage/transport proteins.
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Citations
Citations of cell biology reagents in peer reviewed literature can be used as a direct measure of product quality. They can also provide crucial insightinto their use under specialized or unique experimental conditions. Because of the importance published citations have to researchers, R&D Systems personnelmanually curate a database that contains references using R&D Systems products. The data collected includes not only links to publications in PubMed, but alsoprovides information about sample types, species, and experimental conditions.
Regulated proteolytic processing of Reelin through interplay of tissue plasminogen activator (tPA), ADAMTS-4, ADAMTS-5, and their modulators.
Knuesel I, Krstic D, Rodriguez M
PLoS ONE 2012 7:e47793
A multiplex immunoassay for human adipokine profiling.
Adan RA, De Jager W, Kalkhoven E, Meerding J, Prakken BJ, Schipper HS, van Dijk ME, Zelissen PM
Clin. Chem. 2010 56:1320
Species:
Protein Application: ELISA Standard
Human CD4- 8- T cells are a distinctive immunoregulatory subset.
Goetzl EJ, Huang MC, Longo DL, Patel K, Taub DD
FASEB J. 2010 24:2558-66
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Potent Inhibition and Global Co-localization Implicate the Transmembrane Kunitz-type Serine Protease Inhibitor Hepatocyte Growth Factor Activator Inhibitor-2 in the Regulation of Epithelial Matriptase Activity.
Bugge TH, Hobson JP, Lin CY, List K, Molinolo A, Szabo R
J. Biol. Chem. 2008 283:29495-504
Species: Human
Protein Application: Bioassay
Enzymatic properties of human kallikrein-related peptidase 12 (KLK12).
Diamandis EP, Jiang W, Luo LY, Memari N, MemariBiol. Chem. 2007 388:427-35Species: HumanProtein Application: Enzyme Activity
Biol. Chem. 2007 388:427-35
Species: Human
Protein Application: Enzyme Activity
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