高品質のヘパリナーゼとコンドロイチナーゼ B フナコシ

バクテリア（Flavobacterium heparinum）由来のグリコサミノグリカン切断酵素です。いずれの酵素も活性^*を確認しており，0.22 μm フィルターでろ過滅菌済みです。
＊活性単位（IU）：25℃でそれぞれの基質（ヘパリンまたはヘパラン硫酸）を毎分1 μmol 切断する酵素活性。

Heparinase I

ヘパリンとヘパラン硫酸 S-ドメインを切断する酵素です。N-硫酸化グルコサミン（GlcNSO₃） -2-O-硫酸化イズロン酸（IdoA, 2SO₃）間のグリコシド結合を切断除去します。IdoA, 2SO₃ 分子は I 型ヘパリナーゼ活性に必須で，一方GlcNSO₃ 分子は酵素活性を促進します。I 型ヘパリナーゼの切断部位であるこの二糖は，ヘパリン分子中には多く見られますが，ヘパラン硫酸では硫酸化部位（S-ドメイン）にのみ存在します。そのため I 型ヘパリナーゼは，ヘパラン硫酸中の S-ドメインの分布やヘパラン硫酸の機能における S-ドメインの役割の解析等に有用です。

Heparinase II

ヘパリンとヘパラン硫酸を切断する酵素です。N-硫酸化／N-アセチル化グルコサミン－グルクロン酸／イズロン酸間を切断します。II 型ヘパリナーゼはウロン酸／グルコサミン分子が O-硫酸化していても糖鎖切断が可能な，広い活性を有する酵素です。

Heparinase III

ヘパラン硫酸の硫酸化の低い部位（NAc ドメイン）に働く酵素で，硫酸化度の高い S-ドメインやヘパリンはほとんど切断しません。III 型ヘパリナーゼが最も高い切断活性を示すのは N-硫酸化／N-アセチル化グルコサミンとグルクロン酸（GlcNAc/GlcNSO₃1-3GlcA）が結合した糖鎖です

Chondroitinase B
デルマタン硫酸を切断する酵素です^*。
＊活性単位（IU）：37℃でデルマタン硫酸を切断し，毎分 1 μmol のΔ(4, 5) hexuronate を放出する酵素活性。

[掲載日情報：2009/10/26 現在]

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